Alpha amylase

Alpha-amylase is een speciaal type enzym dat wordt geproduceerd in het menselijke spijsverteringskanaal en verantwoordelijk is voor de afbraak van de individuele componenten van complexe koolhydraten.

Amylase in het bloed verschijnt nadat de synthese van dit eiwit plaatsvindt in de speekselklieren en in de alvleesklier. Dit enzym wordt via de nieren uit het lichaam uitgescheiden. Overmatige amylasewaarden in het bloed worden meestal geassocieerd met acute of chronische ziekten van de alvleesklier, galblaas en de kanalen.

Indicaties voor een biochemische bloedtest voor amylase

Als de waarden van alfa-amylase in het bloed worden verhoogd, kan dit een teken zijn:

  • verergering van galsteenziekte;
  • pancreatitis
  • focale pancreasnecrose;
  • migratie van stenen in de galblaas en zijn kanalen;
  • taaislijmziekte;
  • speekselklierziekten.

U kunt alfa-amylase-bloedspiegels opvragen bij onze medewerkers. U kunt bloed uit een ader doneren aan biochemie en algemene alfa-amylase met ontsleuteling tegen een gunstige prijs in ons centrum, na het maken van een afspraak via het telefoonnummer vermeld op de site.

ALGEMENE REGELS VOOR DE BEREIDING VAN BLOEDANALYSE

Voor de meeste onderzoeken wordt aanbevolen om 's ochtends op een lege maag bloed te doneren, dit is vooral belangrijk als dynamische controle van een bepaalde indicator wordt uitgevoerd. Eten kan zowel de concentratie van de bestudeerde parameters als de fysieke eigenschappen van het monster (verhoogde troebelheid - lipemie - na het eten van vet voedsel) direct beïnvloeden. Indien nodig, kunt u overdag bloed geven na 2-4 uur vasten. Het wordt aanbevolen om kort voor het nemen van bloed 1-2 glazen stilstaand water te drinken, dit zal helpen om de hoeveelheid bloed te verzamelen die nodig is voor het onderzoek, de viscositeit van het bloed te verminderen en de kans op stolselvorming in de reageerbuis te verminderen. Het is noodzakelijk om fysieke en emotionele belasting uit te sluiten door 30 minuten voor de studie te roken. Bloed voor onderzoek wordt uit een ader gehaald.

Amylase - wat het is: het niveau van een enzym in het bloed en de urine

Het verteringsproces is een mechanische en chemische verwerking van voedsel. Complexe organische stoffen die een persoon met voedsel binnenkrijgt, worden opgesplitst in eenvoudige componenten. Deze biochemische reacties vinden plaats met deelname van spijsverteringsenzymen, die katalysatoren zijn. Het amylase-enzym zorgt voor de afbraak van complexe koolhydraten. De naam komt van "amilon", wat in het Grieks vertaald "zetmeel" betekent.

Amylase-functies

De afbraak van koolhydraten vindt plaats in de mondholte en twaalfvingerige darm. Amylase is een spijsverteringsenzym dat polysacchariden afbreekt tot oligosacchariden en vervolgens tot monosacchariden. Met andere woorden, onder invloed van de actieve stof vallen complexe koolhydraten (bijvoorbeeld zetmeel) uiteen in eenvoudige componenten (bijvoorbeeld glucose). Een kleine hoeveelheid van de stof wordt geproduceerd door de speekselklieren, darmen, lever, nieren, longen, vetweefsel en eileiders. De alvleesklier scheidt het grootste deel van het enzym af.

Polysaccharidemoleculen hebben een complexe structuur, die slecht door de dunne darm wordt opgenomen. Het proces van het verteren van complexe koolhydraten (polysacchariden) onder invloed van amylase begint wanneer voedsel in de mond komt, dus zetmeelrijk voedsel (aardappelen, rijst, brood) moet zorgvuldig worden gekauwd om goed te bevochtigen met speeksel. Dit vergemakkelijkt hun spijsvertering enorm door het eerste deel van de dunne darm. Onder invloed van amylase wordt het metabolisme van complexe koolhydraten versneld, hun opname wordt verbeterd..

Het enzym heeft verschillende namen: α-amylase, diastase, pancreas. Er zijn varianten: alpha, beta, gamma. Het menselijk lichaam maakt alleen alfa-amylase aan. Dit is een veel voorkomende indicator van het spijsverteringsenzym. Alvleesklieramylase onderscheidt zich ervan. Het wordt geproduceerd door de alvleesklier, wat verwijst naar de endocriene klieren. De hormonen en enzymen komen niet alleen in de darmen terecht, maar ook in het bloed. Een biochemische analyse van bloed (of urine) bepaalt twee indicatoren: pancreas en α-amylase.

Α-amylase-assay

Overtreding van metabole processen, ontsteking van verschillende oorsprong veroorzaakt veranderingen in de bloedsamenstelling. Bloedamylase wordt voornamelijk bepaald bij vermoedelijke acute of chronische pancreatitis (ontsteking van de alvleesklier). Aanvallen van de ziekte gaan gepaard met pijn rond de navel, misselijkheid, braken, koorts. Afwijkingen van de normen van het enzymniveau veroorzaken tumoren, stenen in de pancreaskanalen.

Enzymindices zijn verstoord bij diabetes mellitus, hepatitis, bof (bof), het ontstekingsproces van de buikholte (of peritonitis) Voor biochemische analyse in de ochtend wordt veneus bloed afgenomen op een magere maag. Om betrouwbare resultaten aan de vooravond te verkrijgen, kunt u geen pittig en vet voedsel, alcohol, eten. Het is noodzakelijk om fysieke en emotionele overbelasting uit te sluiten.

Bij normale spijsvertering bevat het vloeibare deel van het bloed ongeveer 60% alfa-amylase en 40% pancreas. De enzymactiviteit wordt beïnvloed door het tijdstip van de dag. Amylase is 's nachts minder actief, dus liefhebbers van nachtelijke maaltijden lopen een hoog risico op het ontwikkelen van pancreatitis. Voor de diagnose van pathologieën is het bepalen van het niveau van het enzym in plasma en serum van doorslaggevend belang. Alvleesklieramylase wordt uitgescheiden door de nieren, daarom worden met behulp van de analyse manifestaties van pancreatitis in de late stadia onthuld.

Veneus bloed voor onderzoek wordt binnen een uur naar het laboratorium gestuurd. Om het enzymniveau te bepalen, wordt onaanvaardbaar lang inactief materiaal ingenomen. Bij gebrek aan analyseomstandigheden na scheiding van het stolsel, wordt het serum ingevroren en later getest. De methoden voor het bepalen van het enzym verschillen en zijn afhankelijk van het gebruikte reagens, daarom bevat het analyseformulier informatie over de vastgestelde indicatoren en aanvaardbare normen.

De diagnostische waarde is de dynamiek van het niveau van het enzym. In bepaalde stadia van de ziekte kan de hoeveelheid enzym in 6-12 uur met 30 keer toenemen. Na een acute aandoening normaliseren de indicatoren binnen 2-6 dagen. Als de enzymindices gedurende 5 dagen hoog blijven, duiden ze op de voortgang van het ontstekingsproces en het hoge risico op het ontwikkelen van totale pancreasnecrose.

Amylase Norm

Elk biochemisch laboratorium voert een biochemische bloedtest uit op de inhoud van het enzym. Het toont de inhoud van conventionele eenheden van het spijsverteringsenzym in 1 liter bloed. De concentratie van de stof is afhankelijk van de leeftijd van de patiënt. De norm van het enzym in het bloed is niet afhankelijk van geslacht:

Verhoogd of verlaagd alfa-amylase in het bloed - oorzaken en behandeling

Om gastro-intestinale pathologieën te diagnosticeren, schrijven artsen veel onderzoeken voor, waaronder een biochemische bloedtest. In dit geval richten specialisten zich op de indicator van amylase. Bij afwezigheid van afwijkingen overschrijdt de waarde ervan de norm niet.

Een toename of afname van alfa-amylase duidt op verschillende problemen in het spijsverteringsstelsel.

Wat is amylase in een biochemische bloedtest?

Amylase is een enzym van de glycosylhydrolase-groep dat door het lichaam wordt aangemaakt. Het grootste deel wordt geproduceerd door de alvleesklier. Een kleine hoeveelheid van het enzym wordt gesynthetiseerd door andere interne organen, evenals door speekselklieren..

Amylase is actief betrokken bij het koolhydraatmetabolisme. De belangrijkste functie van het enzym is de regulering van het spijsverteringssysteem, de afbraak van zetmeel en de modificatie ervan tot een assimileerbare stof.

Het enzym is onderverdeeld in twee typen:

  • Alpha amylase. Een andere naam is speekselamylase. Dit is een enzym dat wordt aangemaakt in de speekselklieren en de alvleesklier. Het verteringsproces is afhankelijk van de concentratie..
  • Pancreatische amylase. Dit maakt deel uit van alfa-amylase. Een dergelijk enzym wordt alleen in de alvleesklier gesynthetiseerd. Het heeft een direct effect op het verteringsproces in de twaalfvingerige darm..

Amylase wordt niet alleen gesynthetiseerd door de alvleesklier, maar maakt ook deel uit van alvleesklierensap. Hier is ze actief betrokken bij de afbraak van complexe stoffen..

Als we zeggen dat het enzym zichtbaar is in de bloedtest, duidt de afwijking van de norm op verschillende pathologieën van het maagdarmkanaal.

Oorzaken van verhoogd alfa-amylase in het bloed

Als de concentratie alfa-amylase in het bloed wordt verhoogd, kan dit duiden op de ontwikkeling van pancreatitis. Het enzymniveau is aanzienlijk hoger dan normaal..

Het komt voor dat bij pancreatitis alfa-amylase niet toeneemt of stijgt, maar lichtjes. Dit komt omdat de ernst van de pathologie de concentratie van het enzym niet beïnvloedt.

Als er sprake is van uitgebreide vernietiging van de zachte weefsels van de alvleesklier, wordt het grootste deel van de cellen van alfa-amylase gebroken. Om deze reden mag het enzymniveau bij pancreatitis de normale waarde niet overschrijden.

Als pancreatitis in een chronische vorm wordt gediagnosticeerd, neemt in eerste instantie de concentratie van amylase toe, maar als gevolg van de vernietiging van zachte weefsels normaliseert het niveau van de stof.

Belangrijk! Als tijdens een verergering van pancreatitis met uitgesproken symptomen van pathologie blijkt dat het enzymniveau niet verhoogd is, zal de prognose voor de patiënt teleurstellend zijn. Deze aandoening duidt op een aanzienlijke vernietiging van het zachte weefsel van de alvleesklier.

Er zijn andere redenen voor de toename van alfa-amylase in het bloed:

  • Oncologische pathologie van de alvleesklier van kwaadaardige aard. Hoofdkanker van dit orgaan wordt meestal gediagnosticeerd. Als het deze ziekte is die een verhoging van de concentratie van het enzym veroorzaakte, wordt de norm vier keer overschreden.
  • Diabetes mellitus van elk type. Deze pathologie wordt gekenmerkt door stofwisselingsstoornissen. Verkeerde consumptie van het enzym. Als gevolg hiervan begint de alvleesklier meer alfa-amylase te synthetiseren en neemt de concentratie toe.
  • Nierfalen. Hier is er een verstoring in de activiteit van dit inwendige orgaan en hierdoor is er een vertraging in het enzym in het bloed, wat een afwijking veroorzaakt van de norm naar boven.
  • Peritonitis. Bij een dergelijke ziekte verslechtert het welzijn van de patiënt. De alvleesklier lijdt ook, die een verhoogde hoeveelheid alfa-amylase begint te synthetiseren.
  • Bof. Dit is een pathologie die in een acute vorm verloopt. Meestal hebben kinderen er last van. Ontsteking treedt op in de speekselklieren, wat een verhoging van de concentratie van het enzym in het bloed veroorzaakt.
  • Stenen aanwezig in de galblaas en kanalen.

Andere redenen voor de toename van de afwijking van het enzym vanaf de norm:

  • buikletsel als gevolg van mechanische stress - schokken, vallen en meer;
  • pathologieën waarbij microamylase in het bloed verschijnt;
  • buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • het vierde type herpesvirus;
  • darmobstructie;
  • complicaties na operaties aan de buikorganen;
  • ondervoeding;
  • onstabiele emotionele achtergrond;
  • alcohol misbruik;
  • bepaalde medicijnen nemen.

Hoe bloedamylase te verlagen?

Om amylase in het bloed te verminderen, moet de oorzaak van de toename van de concentratie worden vastgesteld. Alleen een arts kan dit doen na het uitvoeren van passende onderzoeken. Op basis daarvan stelt hij een diagnose en schrijft hij therapie voor. Na een kuur neemt het amylase af tot een acceptabele waarde.

Naleving van een speciaal dieet zal een afname van de enzymconcentratie helpen versnellen:

  • uitsluiting van het dieet van vet, gefrituurd, gekruid en gerookt voedsel;
  • weigering om alcohol te drinken, het gebruik van meel en zwarte koffie;
  • kookmethoden die de voorkeur hebben zijn stomen of bakken;
  • beperking van eiwitrijk voedsel en vezelrijk voedsel;
  • Verhonger of zend niet;
  • het wordt aanbevolen om voedsel 5-6 keer per dag in kleine porties te consumeren.

De volgende maatregelen zullen ook helpen de normalisatie van amylase in het bloed te versnellen:

  • naleving van bedrust;
  • vermijding van overmatige fysieke inspanning;
  • een volledige nachtrust, waarvan de duur ten minste 8 uur moet zijn;
  • afwijzing van schadelijke verslavingen.

Dit zijn secundaire maatregelen om de amylasespiegels te stabiliseren. Het belangrijkste is om de oorzaak van het verhogen van de concentratie weg te nemen. Om dit te doen, wordt aanbevolen om de therapiekuur te volgen die door de arts is voorgeschreven.

Meestal is de behandeling gebaseerd op het nemen van medicijnen. De dosering en duur van de therapie wordt bepaald door de arts. Elke onafhankelijke behandeling en verandering van koers kan ongewenste gevolgen hebben voor de patiënt..

Alpha-amylase verlaagd in het bloed: oorzaken

Als uit een biochemische analyse een laag amylasegehalte in het bloed bleek, kunnen de oorzaken de volgende zijn:

  • de periode na de operatie om de alvleesklier te verwijderen;
  • verhoging van de cholesterolconcentratie in het bloed;
  • toxicose tijdens de zwangerschap;
  • hepatitis in acute of chronische vorm;
  • hepatosis;
  • leverpathologie;
  • taaislijmziekte;
  • storing van de alvleesklier;
  • alvleeskliernecrose;
  • thyrotoxicose;
  • hartaanval.

De norm van amylase in het bloed bij volwassenen

Aangezien er twee soorten amylase zijn geïsoleerd, zal de norm voor elk type enzym anders zijn. Onderzoekslaboratoria stellen hun indicatoren vast. Ze kunnen verschillen van algemeen aanvaarde waarden, maar in geringe mate..

Het hangt allemaal af van de reagentia die bij de analyse worden gebruikt. Geef daarom naast de resultaten van het onderzoek de in het laboratorium vastgestelde normen aan.

De norm van amylase in het bloed van vrouwen

Het normale gehalte aan alfa-amylase in het bloed van vrouwen is 24 tot 125 eenheden / l.

  • Dergelijke indicatoren zijn kenmerkend voor leeftijden van 2 tot 70 jaar. De norm van alfa-amylase in het bloed van vrouwen ouder dan 70 jaar ligt tussen 30 en 16 eenheden / l.
  • De normale snelheid van alvleesklieramylase is 50 eenheden / liter. De waarde is relevant voor alle kinderen na 12 maanden en blijft tot het levenseinde.

Amylase-norm bij mannen

De norm voor amylase in het bloed bij mannen verschilt niet van de normale waarde van het enzym in het bloed bij vrouwen, d.w.z. de waarden moeten exact hetzelfde zijn.

Waarom kan een kind een verhoogde amylase in het bloed van een kind hebben??

Oorzaken van een toename van bloedamylase bij een kind:

  • pancreatitis
  • peritonitis;
  • varkentje;
  • ziekten van de inwendige organen;
  • verhoogde suikerconcentratie;
  • pathologie van de alvleesklier;
  • het gebruik van op hormonen gebaseerde medicijnen.

Als uit de bloedtest blijkt dat het kind een verhoogde concentratie amylase heeft, moet u een arts raadplegen. Alleen een specialist kan de reden achterhalen die de verandering in het niveau van het enzym heeft beïnvloed. De specialist zal ook de juiste behandeling voorschrijven..

Aanbevolen wordt eenmaal per jaar een analyse van de amylasespiegels uit te voeren. Dit zal helpen om gastro-intestinale pathologieën tijdig te identificeren en deze in de beginfase van ontwikkeling te verwijderen..

Amylase-urine

Urine-amylase - een indicator van de alvleesklier. Dit is een proteïne-enzym dat koolhydraten afbreekt. Een toename van urine-amylase duidt op een ontsteking van de alvleesklier.

Indicaties voor urine-analyse voor amylase

Het amylase-enzym wordt geproduceerd door het speeksel en de alvleesklier. Het breekt koolhydraten van voedsel af in kleine deeltjes die gemakkelijk door het lichaam worden opgenomen. Amylase in de urine wordt diastase of alvleesklier alfa-amylase genoemd.

Indicaties voor de studie van amylase in de urine zijn symptomen die wijzen op schade aan de alvleesklier:

  • opgeblazen gevoel, barstende pijn;
  • verhoogde gasvorming;
  • afwisselend diarree en obstipatie;
  • misselijkheid en braken na het eten;
  • stiksel, pijn in de linkerkant drukken;
  • verandering in de aard van uitwerpselen - vettig, glanzend, overvloedig, met een onaangename geur.

Urine-amylase-analyse wordt regelmatig uitgevoerd bij patiënten met chronische pancreatitis, diabetes mellitus, nierziekte en kwaadaardige tumoren..

Urineonderzoek voor amylase

In de algemene analyse van urine wordt alfa-amylase niet bepaald, dit is een apart onderzoek. Het diastase-gehalte wordt geëvalueerd in een enkele of dagelijkse portie urine. Om een ​​dagelijkse portie op te halen heeft u een grote portie nodig. 'S Morgens urineert de patiënt op het toilet en voert alle volgende plassen uit in de container. De volgende dag wordt het verzamelde biomateriaal afgeleverd bij het laboratorium..

De toename van amylase in de urine is van korte duur. Het enzymniveau begint te stijgen op het moment van verergering van de ziekte en bereikt een dag na het begin van de symptomen zijn maximale waarde. Vervolgens daalt het binnen een week naar normale cijfers. In het bloed houdt een toename van amylase nog minder aan - 1-2 dagen.

Regels voor het verzamelen van urine voor amylase

Een urineonderzoek voor amylase omvat de bereiding van:

  • laat aan de vooravond van het onderzoek het gebruik van koolhydraten en alcohol varen;
  • sluit het gebruik van medicijnen uit als dit niet mogelijk is - om de behandelende arts te waarschuwen voor de ingenomen medicijnen;
  • vrouwen willen tijdens de menstruatie geen urine verzamelen;
  • er moet een steriele container worden genomen om de analyse op te halen;
  • urine bij een kind wordt opgevangen in het urinoir van een kind.

Bloed en urine voor alpha-amylase worden 's ochtends op een lege maag verzameld. U moet het materiaal onmiddellijk naar het laboratorium brengen, de urine moet warm zijn. In koude urine wordt het enzym vernietigd en wordt het resultaat vervormd.

Normale alfa-amylasewaarden in de urine

Amylase wordt tegelijkertijd bepaald in het bloed en de urine. In het bloed is het gehalte van het enzym veel lager dan in urine. De tabel toont de amylasenormen van urine en bloed bij volwassenen en kinderen.

LeeftijdAmylase-norm in urine
PasgeborenenDe norm bij kinderen onder de leeftijd van een maand is 10-64 eenheden / liter
Kinderen onder de 15 jaarDiastase 20-120 U / liter
Volwassen mannen en vrouwenBij volwassenen is de diastasesnelheid in de urine 20-124 eenheden / liter
Oude mensenDiastase 20-100 U / liter

Het resultaat van urine-amylaseanalyse is niet afhankelijk van geslacht. Het laagste niveau van het enzym is bij pasgeborenen en ouderen. De normen bij volwassenen zijn hetzelfde.

Symptomen van verhoogd alfa-amylase in de urine

Urine-alfa-amylase is dramatisch verhoogd bij acute alvleesklieraandoeningen. In dit geval treden de volgende symptomen op:

  • pijn aan de linkerkant, achterkant;
  • misselijkheid en overgeven;
  • diarree;
  • warmte.

Bij chronische ziekten, pathologieën van andere organen, is de concentratie alfa-amylase minder. De persoon heeft last van matige, trekkende pijn aan de linkerkant, misselijkheid, verlies van eetlust, onstabiele ontlasting.

Bij bof of bof worden de speekselklieren aangetast. De ziekte wordt veroorzaakt door een virus. Het begint acuut, met een temperatuurstijging. Vervolgens worden de speekselklieren groter en worden ze pijnlijk - eerst aan één kant, dan wordt de laesie bilateraal. Iemand voelt dorst, droge mond. Pancreatitis bij bof is meestal asymptomatisch, het kan alleen worden bevestigd door bepaling van urine en bloedamylase.

Diastasis kan groeien met peritonitis. Dit is een acute ontsteking van de buikholte als gevolg van blindedarmontsteking, darmobstructie, perforatie van een maagzweer of wond aan de buik. De belangrijkste symptomen zijn koorts, braken en buikpijn..

Bij cholecystitis maakt een persoon zich zorgen over pijn in het rechter hypochondrium. Ze verschijnen na het eten, fysieke activiteit, hebben een doordringend karakter. Met verergering van cholecystitis is de pijn krampachtig, intens. De huid wordt geel, de urine wordt donkerder en de ontlasting wordt lichter.

Maagzweer vergezeld van hevige pijn in de maag. De pijn is snijdend van aard. Perforatie van een maagzweer - scheuring van de maagwand en het vrijkomen van de inhoud in de buikholte. De aandoening is levensbedreigend.

Alvleesklierkanker maligne tumoren hebben lange tijd geen uitgesproken symptomen. Een persoon verliest gewicht, verliest zijn eetlust. Vage buikpijn, misselijkheid, onstabiele ontlasting verschijnen.

Met verhoogd amylase in de urine groeit het bloedenzym niet altijd. Een gelijktijdige toename van bloed en urine tot hoge aantallen duidt op acute pancreatitis. Als diastase alleen in de urine groeit, betekent dit dat een persoon een verergering van chronische pancreatitis of een aandoening van de nieren, lever heeft.

Cystic fibrosis is een aangeboren ziekte waarbij alle exocriene klieren niet goed werken. Ze scheiden veel slijm af. Dit is vooral gevaarlijk voor de longen - de bronchiën worden volledig geblokkeerd door slijm. Een persoon moet constant antibiotica gebruiken.

Wat betekent amylase met hoge urine?

Overmatige uitscheiding van alfa-amylase door de nieren wordt amylazuria genoemd. Verhoogde alfa-amylase in urine en bloed duiden op acute pancreatitis. Bij chronische ziekten van de alvleesklier komt een kleine hoeveelheid van het enzym in het bloed, dus u moet zich concentreren op urine-amylase.

Sommige medicijnen verhogen het niveau van het enzym:

  • anticonceptie;
  • corticosteroïden;
  • diureticum.

Een hoog niveau van diastase wordt niet alleen waargenomen bij pancreatitis. Amylazuria treedt op wanneer:

  • cholecystitis;
  • verergering van maagzweer of perforatie van een maagzweer;
  • alvleeskliertumoren;
  • bof;
  • buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • alvleesklierletsels;
  • taaislijmziekte.

Afwijking van de indicator van de norm door meerdere eenheden is niet geassocieerd met de ziekte. Dergelijke schommelingen zijn toegestaan ​​als een persoon veel koolhydraatrijk voedsel eet, sport doet. Bij zwangere vrouwen worden lichte fluctuaties waargenomen. De stijging op korte termijn van de indicator wordt bepaald in de postoperatieve periode.

Voortdurend verhoogd tot kleine aantallen diastase-inhoud bij vrouwen duidt op chronische ontsteking van de voortplantingsorganen.

Wat betekent amylase met lage urine?

Een laag amylasegehalte in de urine duidt op onvoldoende enzymatische activiteit van de alvleesklier. Dit is een teken van orgaanvernietiging, deze aandoening wordt pancreasnecrose genoemd. Uiterst ernstige aandoening, die in de meeste gevallen tot de dood leidt. Alvleeskliernecrose heeft meestal een alcoholische oorsprong.

Amylase in de urine neemt af bij cirrose en leverkanker, de vorming van kankerachtige metastasen in de lever en ziekten van de schildklier. Het amylase-enzym, gedefinieerd in urine, weerspiegelt de werking van de alvleesklier. De toename duidt op acute ontsteking van het orgaan en een afname duidt op een onvoldoende enzymatische functie. Ook verandert de indicator bij ziekten van de nieren, blaas of andere organen. Eén verandering in diastasis kan niet worden gebruikt om de ziekte te beoordelen, u moet rekening houden met de bestaande symptomen en gegevens van andere tests.

Biochemische bloedtest, bloedenzymen. Amylase, lipase, ALAT, AST, lactaatdehydrogenase, alkalische fosfatase - verhogen, verlagen. Oorzaken van schendingen, transcriptanalyse.

Bij een biochemische bloedtest wordt vaak de bepaling van de enzymactiviteit gebruikt. Wat zijn enzymen? Een enzym is een eiwitmolecuul dat de stroom van biochemische reacties in het menselijk lichaam versnelt. Het synoniem voor enzym is de term enzym. Momenteel worden beide termen in dezelfde betekenis gebruikt als synoniemen. Een wetenschap die de eigenschappen, structuur en functies van enzymen bestudeert, wordt enzymologie genoemd..

Overweeg wat deze complexe structuur vormt - het enzym. Het enzym bestaat uit twee delen: het eigenlijke eiwitdeel en het actieve centrum van het enzym. Het eiwitgedeelte wordt apoenzym genoemd en het actieve centrum wordt co-enzym genoemd. Het hele molecuul van het enzym, dat wil zeggen een apoenzym plus een co-enzym, wordt een holoenzym genoemd. Apoenzyme wordt altijd exclusief vertegenwoordigd door een eiwit met tertiaire structuur. Een tertiaire structuur betekent dat een lineaire keten van aminozuren wordt omgezet in een structuur met complexe ruimtelijke configuratie. Co-enzym kan worden vertegenwoordigd door organische stoffen (vitamine B6, B1, B12, flavine, heem, enz.) Of anorganisch (metaalionen - Cu, Co, Zn, enz.). In feite wordt de versnelling van de biochemische reactie precies veroorzaakt door co-enzym.

Wat is een enzym? Hoe enzymen werken?

De stof waarop het enzym inwerkt, wordt het substraat genoemd en de stof die uit de reactie voortkomt, wordt het product genoemd. Vaak worden de namen van enzymen gevormd door het einde toe te voegen - de basis aan de naam van het substraat. Zo maakt succinaatdehydrogenase - breekt succinaat (barnsteenzuur) af, lactaatdehydrogenase - breekt lactaat (melkzuur) af, enz. Enzymen zijn onderverdeeld in verschillende typen, afhankelijk van het type reactie dat ze versnellen. Zo voeren dehydrogenasen oxidatie of reductie uit, hydrolasen zorgen voor de splitsing van een chemische binding (trypsine, pepsine - spijsverteringsenzymen), enz..

Elk enzym versnelt slechts één specifieke reactie en werkt onder bepaalde omstandigheden (temperatuur, zuurgraad van het medium). Het enzym heeft affiniteit voor zijn substraat, dat wil zeggen dat het alleen met deze stof kan werken. Herkenning van "eigen" substraat wordt geleverd door het apoenzym. Dat wil zeggen, het proces van het enzym kan als volgt worden weergegeven: het apoenzym herkent het substraat en het co-enzym versnelt de reactie van de herkende stof. Dit interactieprincipe werd een ligand-receptor- of sleutelvergrendelingsinteractie genoemd. Dat wil zeggen, net zoals een individuele sleutel geschikt is voor een slot, is een individueel substraat ook geschikt voor het enzym.

Bloedamylase

Amylase wordt geproduceerd door de alvleesklier en is betrokken bij de afbraak van zetmeel en glycogeen tot glucose. Amylase is een van de enzymen die betrokken zijn bij de spijsvertering. Het hoogste amylasegehalte wordt bepaald in de alvleesklier en de speekselklieren..

Er zijn verschillende soorten amylase - α-amylase, β-amylase, γ-amylase, waarvan de bepaling van α-amylase-activiteit het meest voorkomt. De concentratie van dit type amylase wordt bepaald in het bloed in het laboratorium.

Menselijk bloed bevat twee soorten α-amylase: P-type en S-type. In urine is 65% van het P-type α-amylase aanwezig en in het bloed is tot 60% het S-type. Urine p-type α-amylase wordt in biochemische onderzoeken diastase genoemd, om verwarring te voorkomen.

De activiteit van α-amylase in urine is 10 keer hoger dan de activiteit van α-amylase in het bloed. Bepaling van de activiteit van α-amylase en diastase wordt gebruikt om pancreatitis en enkele andere ziekten van de alvleesklier te diagnosticeren. Bij chronische en subacute pancreatitis wordt de bepaling van de a-amylase-activiteit in het duodenale sap gebruikt..

Norm van bloedamylase

analyse naamnorm in mccatal / leenheden in U / L (U / L)
  • bloedamylase-activiteit
16-30 mccatal / l20-100 eenheden / l
  • urine diastase (amylase) activiteit
28-100mkcatal / ltot 1000 eenheden / l

Verhoogd bloedamylase

Een toename van de activiteit van α-amylase in het bloed wordt hyperamilasemie genoemd en een toename van de activiteit van urinediastase wordt hyperamilazurie genoemd..

Een toename van bloedamylase wordt gedetecteerd in de volgende omstandigheden:

  • aan het begin van acute pancreatitis wordt het maximum bereikt na 4 uur na het begin van de aanval en neemt af tot normaal 2-6 dagen na het begin van de aanval (een toename van de a-amylaseactiviteit is mogelijk met 8 keer)
  • met verergering van chronische pancreatitis (terwijl de activiteit van α-amylase 3-5 keer toeneemt)
  • in aanwezigheid van tumoren of stenen in de alvleesklier
  • acute virale infectie - bof
  • alcoholintoxicatie
  • buitenbaarmoederlijke zwangerschap
Wanneer urine-amylase verhoogd is?
In de volgende gevallen ontwikkelt zich een toename van de concentratie amylase in de urine:
  • bij acute pancreatitis, een toename van de diastase-activiteit met 10-30 keer
  • met verergering van chronische pancreatitis neemt de diastase-activiteit 3-5 keer toe
  • bij inflammatoire leveraandoeningen wordt een matige toename van de diastase-activiteit met 1,5-2 keer waargenomen
  • acute blindedarmontsteking
  • cholecystitis
  • darmobstructie
  • alcoholintoxicatie
  • gastro-intestinale bloeding
  • bij de behandeling van sulfamedicijnen, morfine, diuretica en orale anticonceptiva
Met de ontwikkeling van totale pancreasnecrose, pancreaskanker en chronische pancreatitis, neemt de activiteit van α-amylase mogelijk niet toe.

Verminderd bloed- en urine-amylase

Er zijn lichaamsaandoeningen waarbij de a-amylaseactiviteit kan afnemen. Lage activiteit van urinediastase wordt gedetecteerd bij ernstige erfelijke ziekte - cystische fibrose.

In het bloed is een afname van de a-amylase-activiteit mogelijk na een aanval van acute pancreatitis, met pancreasnecrose, evenals met cystische fibrose.

Ondanks het feit dat α-amylase aanwezig is in de nieren, lever en alvleesklier, wordt de bepaling van de activiteit voornamelijk gebruikt bij de diagnose van alvleesklieraandoeningen.

Getest worden op amylase?

Lipase

De structuur, typen en functies van lipase
Lipase is een van de spijsverteringsenzymen die betrokken is bij de afbraak van vetten.Om dit enzym te laten werken, is de aanwezigheid van galzuren en een co-enzym genaamd colipase nodig. Lipase wordt geproduceerd door verschillende menselijke organen - de alvleesklier, longen, witte bloedcellen.

De grootste diagnostische waarde is lipase, dat wordt gesynthetiseerd in de alvleesklier. Daarom wordt de bepaling van lipase-activiteit voornamelijk gebruikt bij de diagnose van alvleesklieraandoeningen.

Bloedlipase

De snelheid van lipase-activiteit
  • bloedlipase-activiteit
13 - 60U / ml

Wanneer bloedlipase verhoogd is?

Wanneer de bloedlipasewaarden laag zijn?

Voorbereiding op een lipase-test?

Om de activiteit van lipase te bepalen, wordt 's ochtends op een lege maag bloed uit een ader gedoneerd. De avond ervoor, voordat u de test aflegt, mag u geen vet, gekruid en gekruid voedsel nemen. In geval van nood wordt bloed uit een ader gedoneerd, ongeacht het tijdstip van de dag of eerdere bereiding Momenteel wordt de immunochemische of enzymatische methode meestal gebruikt om de lipase-activiteit te bepalen. De enzymatische methode is sneller en vereist minder personeel.

Lactaatdehydrogenase (LDH)

Norm van lactaatdehydrogenase in het bloed (LDH)

Bloed LDH
  • volwassenen
0,8-4 μmol / h * L.140-350 eenheden / l
  • pasgeborenen
2,0-8 μmol / h * L.400-700 eenheden / l

Diagnostische waarde van LDH-isovormen

Voor de diagnose van verschillende ziekten is de bepaling van de activiteit van LDH-isovormen informatiever. Zo wordt bij een myocardinfarct een significante toename van LDH1 waargenomen. Voor laboratoriumbevestiging van myocardinfarct wordt de verhouding LDH1 / LDH2 bepaald, en als deze ratio groter is dan 1, had de persoon een myocardinfarct. Dergelijke tests worden echter niet veel gebruikt vanwege hun hoge kosten en complexiteit. Gewoonlijk wordt de totale LDH-activiteit bepaald, wat de som is van de totale activiteit van alle LDH-isovormen.

LDH bij de diagnose van een myocardinfarct
Overweeg de diagnostische waarde van het bepalen van de totale activiteit van LDH. De bepaling van LDH-activiteit wordt gebruikt voor late diagnose van myocardinfarct, aangezien een toename van de activiteit zich 12-24 uur na de aanval ontwikkelt en tot 10-12 dagen op een hoog niveau kan blijven. Dit is een zeer belangrijk feit bij het onderzoeken van patiënten die na een aanval zijn opgenomen in een medische instelling. Als de toename van LDH-activiteit niet significant is, hebben we te maken met een klein focaal infarct, als de toename van activiteit daarentegen op lange termijn is, betekent dit een uitgebreide hartaanval. Bij patiënten met angina pectoris wordt LDH-activiteit verhoogd in de eerste 2-3 dagen na de aanval.

LDH bij de diagnose van hepatitis
De activiteit van totale LDH kan toenemen bij acute hepatitis (door een toename van de activiteit van LDH4 en LDH5). In dit geval neemt de activiteit van LDH in serum toe in de eerste weken van de icterische periode, dat wil zeggen in de eerste 10 dagen.

Norm LDH bij gezonde mensen:

Wellicht een toename van LDH-activiteit bij gezonde mensen (fysiologisch) na lichamelijke inspanning, tijdens zwangerschap en na alcoholgebruik. Cafeïne, insuline, aspirine, acebutolol, cefalosporines, heparine, interferon, penicilline, sulfonamiden veroorzaken ook een toename van LDH-activiteit. Daarom moet bij het gebruik van deze medicijnen rekening worden gehouden met de mogelijkheid van verhoogde LDH-activiteit, wat niet wijst op de aanwezigheid van pathologische processen in het lichaam.

Oorzaken van verhoogd LDH-bloed

Hoe een analyse op LDH door te geven?

Alanine-aminotransferase (ALAT, ALAT)

Norm Alanine aminotransferase (ALT / ALAT) bloed

Norm ALT / AlAt
  • voor mannen
tot 40U / L
  • voor vrouwen
tot 32U / L


Een toename van ALT-activiteit bij gezonde mensen (fysiologisch) kan worden veroorzaakt door het gebruik van bepaalde medicijnen (antibiotica, barbituraten, medicijnen, middelen tegen kanker, orale anticonceptiva, niet-steroïde anti-inflammatoire geneesmiddelen, dicumarins, echinacea, valeriaan), sterke fysieke inspanning en verwondingen. Hoge ALAT-activiteit wordt ook waargenomen bij adolescenten tijdens de periode van intensieve groei..

ALAT bij de diagnose van leverziekte
Bij de diagnose van pathologische aandoeningen van het lichaam is een toename van ALT-activiteit een specifiek teken van acute leverziekte. Een toename van de ALAT-activiteit in het bloed wordt 1-4 weken vóór het begin van de symptomen van de ziekte en 7-10 dagen vóór het verschijnen van het maximale niveau van bilirubine in het bloed gedetecteerd. De toename van ALAT-activiteit bij acute leverziekte is 5-10 keer. De verhoogde activiteit van ALT gedurende lange tijd of de toename ervan in de latere stadia van de ziekte duidt op het begin van massale levernecrose.

Redenen voor hoge ALAT (ALAT)

Hoge ALT-activiteit in het bloed wordt gedetecteerd in aanwezigheid van dergelijke pathologieën:

  • acute hepatitis
  • cirrose
  • obstructieve geelzucht
  • toediening van hepatotoxische geneesmiddelen (bijvoorbeeld sommige antibiotica, loodzoutvergiftiging)
  • groot tumorbederf
  • leverkanker of levermetastasen
  • branden ziekte
  • uitgebreid myocardinfarct
  • traumatische schade aan spierweefsel
Bij patiënten met mononucleosis, alcoholisme, steatosis (hepatosis) die een hartoperatie hebben ondergaan, kan ook een lichte toename van de ALAT-activiteit worden waargenomen..

Bij ernstige leveraandoeningen (ernstige cirrose, levernecrose), wanneer het aantal actieve levercellen wordt verminderd, evenals een tekort aan vitamine B6, wordt een afname van de ALAT-activiteit in het bloed waargenomen.

Hoe een analyse over ALT (AlAT) door te geven?

Aspartaat-aminotransferase (AST, AsAT)

Norm Aspartaat-aminotransferase (AST / AsAT)

Hogere waarden van AST-activiteit bij gezonde mensen (fysiologisch) zijn mogelijk bij overmatige spierbelasting, waarbij bepaalde medicijnen worden ingenomen, bijvoorbeeld echinacea, valeriaan, alcohol, grote doses vitamine A, paracetamol, barbituraten, antibiotica, enz..

Norm AST / AsAt
  • voor mannen
15-31U / L
  • voor vrouwen
20-40U / L

De ASAT-serumactiviteit neemt 4-5 maal toe met een myocardinfarct en blijft zo gedurende 5 dagen. Als de activiteit van AST op een hoog niveau wordt gehouden en niet binnen 5 dagen na de aanval afneemt, duidt dit op een slechte prognose voor een patiënt met een myocardinfarct. Als er nog steeds verhoogde enzymactiviteit in het bloed is, duidt dit feit op de uitbreiding van de infarctzone.

Bij necrose of schade aan levercellen neemt ook de AST-activiteit toe. Bovendien geldt: hoe hoger de activiteit van het enzym, hoe groter de mate van beschadiging.

Waarom aspartaataminotransferase (ASAT, AsAT) verhoogd is?

Een toename van de AST-activiteit in het bloed is aanwezig in de volgende gevallen:

  • hepatitis
  • levernecrose
  • cirrose
  • alcoholisme
  • leverkanker en levermetastasen
  • myocardinfarct
  • erfelijke en auto-immuunziekten van het spierstelsel (Duchenne-myodystrofie)
  • mononucleosis
  • hepatosis
  • cholestase
Er zijn nog steeds een aantal pathologische aandoeningen waarbij ook een toename van de AST-activiteit optreedt. Dergelijke omstandigheden omvatten - brandwonden, verwondingen, zonnesteek, vergiftiging met giftige paddenstoelen..

Een lage AST-activiteit wordt waargenomen bij een tekort aan vitamine B6 en de aanwezigheid van uitgebreide leverschade (necrose, cirrose).

De kliniek gebruikt de bepaling van AST-activiteit echter voornamelijk voor de diagnose van schade aan hart en lever. In andere pathologische omstandigheden verandert de activiteit van het enzym ook, maar de verandering is niet specifiek en vertegenwoordigt daarom geen hoge diagnostische waarde.

Coefficient de Ritis. Hoe een hartaanval te onderscheiden van leverschade

Voor differentiële diagnose van schade aan de lever of het hart wordt de de Ritis-coëfficiënt gebruikt. De de Ritis-coëfficiënt is de verhouding van AST / ALT-activiteit, die normaal gesproken 1,3 is. Een verhoging van de de Ritis-coëfficiënt boven 1,3 is kenmerkend voor een myocardinfarct en een daling onder 1,3 wordt waargenomen bij leveraandoeningen.

Alkalische fosfatase (alkalische fosfatase)

Norm van alkalische bloedfosfatase

  • volwassenen
30-90U / L
  • tieners
tot 400U / L
  • zwanger
tot 250U / L
De activiteit van alkalische fosfatase in het bloed van gezonde mensen (fysiologische toename) neemt toe bij een overdosis aan vitamine C, calcium- en fosfortekorten in de voeding, orale anticonceptiva, hormonen oestrogeen en progesteron, antibiotica, sulfonamiden, magnesiumoxide, omeprazol, ranitidine, etc..

Alkalische fosfatase bij de diagnose van lever- en galwegen
De bepaling van de alkalische fosfatase-activiteit bij vermoedelijke leveraandoeningen is zeer specifiek en diagnostisch. Bij obstructieve geelzucht treedt een toename van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed 10 keer op ten opzichte van de norm. De definitie van deze indicator wordt gebruikt voor laboratoriumbevestiging van deze specifieke vorm van geelzucht. In mindere mate treedt een toename van de activiteit van alkalische fosfatase op bij hepatitis, cholangitis, colitis ulcerosa, bacteriële darminfecties en thyreotoxicose.

Het belang van alkalische fosfatase bij botziekten en traumatologie
Alkalische fosfatase is een markeringsenzym van osteosynthese, dat wil zeggen de activiteit neemt toe bij botaandoeningen of tumormetastasen in het bot, evenals bij de genezing van fracturen.

Redenen voor een toename van alkalische fosfatase

Oorzaken van lage alkalische fosfatase

Hoe een alkalische fosfatasetest te krijgen?

Om de activiteit van alkalische fosfatase te bepalen, wordt 's ochtends op een lege maag bloed uit een ader genomen. Naleving van een speciaal dieet is niet vereist. Het is noodzakelijk om erop te letten dat sommige medicijnen de activiteit van alkalische fosfatase kunnen verminderen of verhogen, daarom is het noodzakelijk om een ​​arts te raadplegen of het de moeite waard is om het gebruik van deze medicijnen voor een korte periode te stoppen. In moderne laboratoria wordt de enzymactiviteit beoordeeld aan de hand van de snelheid van de enzymatische reactie. Deze methode heeft een hoge specificiteit, eenvoud, betrouwbaarheid en vereist geen grote tijdsinvestering voor analyse.

Dus hebben we de belangrijkste enzymen onderzocht, waarvan de activiteit wordt bepaald in de biochemische analyse van bloed. Er moet aan worden herinnerd dat de diagnose niet alleen kan worden gebaseerd op de gegevens van laboratoriumindicatoren, het is noodzakelijk om rekening te houden met de anamnese, kliniek en gegevens van andere onderzoeken. Daarom moeten de bovenstaande gegevens worden gebruikt voor overleg, maar als er afwijkingen worden gevonden, raadpleeg dan een arts.

Biochemische bloedtest - normen, waarde en interpretatie van indicatoren bij mannen, vrouwen en kinderen (naar leeftijd). Enzymactiviteit: amylase, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, lipase, pepsinogenen, enz..

De site biedt alleen referentie-informatie voor informatieve doeleinden. Diagnose en behandeling van ziekten moet worden uitgevoerd onder toezicht van een specialist. Alle medicijnen hebben contra-indicaties. Specialistisch overleg vereist!

Hieronder bekijken we wat elke indicator van de biochemische analyse van bloed zegt, wat zijn de referentiewaarden en decodering. We zullen in het bijzonder praten over indicatoren van enzymactiviteit, bepaald in het kader van deze laboratoriumtest..

Alpha amylase (amylase)

Alpha-amylase (amylase) is een enzym dat betrokken is bij de afbraak van zetmeelproducten in glycogeen en glucose. Amylase wordt geproduceerd door de alvleesklier en de speekselklieren. Bovendien is speekselamylase een S-type en de alvleesklier een P-type, maar beide soorten enzymen zijn in het bloed aanwezig. Het bepalen van de activiteit van alfa-amylase in het bloed is een telling van de activiteit van beide typen enzymen. Aangezien dit enzym door de alvleesklier wordt geproduceerd, wordt de bepaling van zijn activiteit in het bloed gebruikt om ziekten van dit orgaan (pancreatitis, enz.) Te diagnosticeren. Bovendien kan amylase-activiteit duiden op de aanwezigheid van andere ernstige afwijkingen van de buikorganen, waarvan het verloop leidt tot irritatie van de alvleesklier (bijvoorbeeld peritonitis, acute appendicitis, darmobstructie, buitenbaarmoederlijke zwangerschap). De bepaling van de alfa-amylaseactiviteit in het bloed is dus een belangrijke diagnostische test voor verschillende pathologieën van de buikorganen..

Dienovereenkomstig wordt de bepaling van alfa-amylase-activiteit in het bloed als onderdeel van een biochemische analyse voorgeschreven in de volgende gevallen:

  • Vermoeden of eerder geïdentificeerde pathologie van de alvleesklier (pancreatitis, tumoren);
  • Cholelithiasis;
  • Bof (speekselklierziekte);
  • Acute buikpijn of trauma aan de buik;
  • Elke pathologie van het spijsverteringskanaal;
  • Vermoeden of eerder ontdekte cystische fibrose.

Normaal gesproken is de bloedamylase-activiteit bij volwassen mannen en vrouwen, evenals bij kinderen ouder dan 1 jaar, 25 - 125 E / l (16 - 30 mccal / l). Bij kinderen van het eerste levensjaar varieert de normale activiteit van het enzym in het bloed van 5 - 65 E / L, wat te wijten is aan de lage amylaseproductie als gevolg van de kleine hoeveelheid zetmeelrijk voedsel in de voeding van een baby.

Een toename van de activiteit van alfa-amylase in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Pancreatitis (acuut, chronisch, reactief);
  • Cyste of tumor van de alvleesklier;
  • Verstopping van het pancreaskanaal (bijv. Steen, commissuren, enz.);
  • Macroamylasemie
  • Ontsteking of schade aan de speekselklieren (bijvoorbeeld met bof);
  • Acute peritonitis of appendicitis;
  • Perforatie (perforatie) van een hol orgaan (bijv. Maag, darmen);
  • Diabetes mellitus (tijdens ketoacidose);
  • Ziekten van de galwegen (cholecystitis, galsteenziekte);
  • Nierfalen;
  • Buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • Ziekten van het spijsverteringskanaal (bijvoorbeeld maagzweer of twaalfvingerige darm, darmobstructie, darminfarct);
  • Trombose van de vaten van het mesenterium van de darm;
  • Breuk van een aorta-aneurysma;
  • Chirurgie of letsel aan de buikorganen;
  • Kwaadaardige neoplasma's.

Een afname van de alfa-amylase-activiteit in het bloed (waarden dichtbij nul) kan wijzen op de volgende ziekten:
  • Alvleesklierinsufficiëntie;
  • Taaislijmziekte;
  • De gevolgen van het verwijderen van de alvleesklier;
  • Acute of chronische hepatitis;
  • Alvleeskliernecrose (dood en verval van de alvleesklier in de laatste fase);
  • Thyrotoxicosis (een hoog niveau van het schildklierhormoon in het lichaam);
  • Toxicose bij zwangere vrouwen.

Alanine-aminotransferase (AlAT)

Alanine-aminotransferase (AlAT) is een enzym dat het aminozuur alanine van het ene eiwit naar het andere overbrengt. Dienovereenkomstig speelt dit enzym een ​​sleutelrol bij de eiwitsynthese, het aminozuurmetabolisme en de energieproductie door cellen. AlAT werkt in de cellen, daarom is de inhoud en activiteit normaal gesproken hoger in weefsels en organen, en in het bloed respectievelijk lager. Wanneer de activiteit van AlAT in het bloed stijgt, duidt dit op schade aan organen en weefsels en de vrijgave van het enzym daarvan in de systemische circulatie. En aangezien de hoogste ALAT-activiteit wordt waargenomen in de cellen van het myocard, de lever en de skeletspieren, duidt een toename van het actieve enzym in het bloed op schade aan precies deze aangegeven weefsels.

De meest uitgesproken activiteit van AlAT in het bloed neemt toe met schade aan levercellen (bijvoorbeeld bij acute toxische en virale hepatitis). Bovendien neemt de activiteit van het enzym toe zelfs vóór de ontwikkeling van geelzucht en andere klinische tekenen van hepatitis. Een iets kleinere toename van de enzymactiviteit wordt waargenomen bij brandwonden, myocardinfarct, acute pancreatitis en chronische leverpathologieën (tumor, cholangitis, chronische hepatitis, enz.).

Gezien de rol en organen waarin AlAT werkt, zijn de volgende aandoeningen en ziekten een indicatie voor het bepalen van de activiteit van een enzym in het bloed:

  • Elke leverziekte (hepatitis, tumoren, cholestase, cirrose, vergiftiging);
  • Vermoeden van acuut myocardinfarct;
  • Spierpathologie;
  • Controle van de toestand van de lever tijdens het gebruik van medicijnen die dit orgaan negatief beïnvloeden;
  • Preventieve onderzoeken;
  • Onderzoek van potentiële bloeddonoren en organen;
  • Screening op mensen die mogelijk hepatitis hebben opgelopen als gevolg van blootstelling aan virale hepatitis.

Normaal gesproken moet de activiteit van AlAT in het bloed bij volwassen vrouwen (ouder dan 18 jaar) minder zijn dan 31 eenheden / liter en bij mannen - minder dan 41 eenheden / liter. Bij kinderen jonger dan één jaar is de normale activiteit van AlAT minder dan 54 E / l, 1-3 jaar oud - minder dan 33 E / d, 3-6 jaar oud - minder dan 29 E / l, 6-12 jaar oud - minder dan 39 E / l. Bij adolescente meisjes van 12-17 jaar oud is de normale activiteit van AlAT minder dan 24 eenheden / liter en bij jongens van 12-17 jaar oud - minder dan 27 eenheden / liter. Bij jongens en meisjes ouder dan 17 jaar is de activiteit van AlAT normaal gesproken hetzelfde als bij volwassen mannen en vrouwen.

Een toename van de ALAT-activiteit in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acute of chronische leveraandoeningen (hepatitis, cirrose, vette hepatosis, zwelling of levermetastasen, alcoholische leverschade, enz.);
  • Obstructieve geelzucht (verstopping van het galkanaal met een steen, tumor, enz.);
  • Acute of chronische pancreatitis;
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Myocardiale dystrofie;
  • Hitteberoerte of verbrandingsziekte;
  • Schok;
  • Hypoxie;
  • Trauma of necrose (dood) van spieren van elke lokalisatie;
  • Myositis;
  • Myopathie
  • Hemolytische anemie van elke oorsprong;
  • Nierfalen;
  • Pre-eclampsie;
  • Filariasis;
  • Levertoxische medicijnen gebruiken.

Een toename van de ALAT-activiteit in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Vitamine B-tekort6;
  • De terminale stadia van leverfalen;
  • Uitgebreide leverschade (necrose of cirrose van het grootste deel van het orgaan);
  • Obstructieve geelzucht.

Aspartaat-aminotransferase (AsAT)

Aspartaataminotransferase (AsAT) is een enzym dat zorgt voor een aminogroepoverdrachtsreactie tussen aspartaat en alfa-ketoglutaraat om oxaalazijnzuur en glutamaat te vormen. Daarom speelt AsAT een sleutelrol bij de synthese en afbraak van aminozuren, evenals bij het genereren van energie in cellen..

AsAT is, net als AlAT, een intracellulair enzym, omdat het voornamelijk in cellen werkt en niet in het bloed. Dienovereenkomstig is de concentratie AcAT normaal in weefsels die hoger zijn dan in bloed. De hoogste activiteit van het enzym wordt waargenomen in de cellen van het myocard, spieren, lever, alvleesklier, hersenen, nieren, longen, evenals in witte bloedcellen en rode bloedcellen. Wanneer de activiteit van AsAT in het bloed toeneemt, duidt dit op de afgifte van het enzym uit de cellen in de systemische circulatie, die optreedt wanneer organen met een grote hoeveelheid AsAT worden beschadigd. Dat wil zeggen, de activiteit van AsAT in het bloed neemt sterk toe bij leveraandoeningen, acute pancreatitis, spierschade, myocardinfarct.

De bepaling van de AsAT-activiteit in het bloed is geïndiceerd voor de volgende aandoeningen of ziekten:

  • Leverziekte
  • Diagnose van acuut myocardinfarct en andere pathologieën van de hartspier;
  • Ziekten van de spieren van het lichaam (myositis, enz.);
  • Preventieve onderzoeken;
  • Onderzoek van potentiële bloeddonoren en organen;
  • Onderzoek van mensen die in contact komen met patiënten met virale hepatitis;
  • Controle van de toestand van de lever tijdens het gebruik van medicijnen die het orgaan negatief beïnvloeden.

Normaal gesproken is de activiteit van AsAT bij volwassen mannen minder dan 47 U / L en bij vrouwen minder dan 31 U / L. AsAT-activiteit bij kinderen varieert normaal gesproken afhankelijk van de leeftijd:
  • Kinderen onder de leeftijd van minder dan 83 eenheden / liter;
  • Kinderen van 1 tot 3 jaar - minder dan 48 eenheden / l;
  • Kinderen van 3 tot 6 jaar - minder dan 36 eenheden / l;
  • Kinderen van 6 tot 12 jaar - minder dan 47 eenheden / l;
  • Kinderen van 12-17 jaar: jongens - minder dan 29 eenheden / liter, meisjes - minder dan 25 eenheden / liter;
  • Adolescenten ouder dan 17 jaar - zoals bij volwassen vrouwen en mannen.

Een toename van de activiteit van AcAT in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis, reumatische hartziekte;
  • Cardiogene of giftige shock;
  • Pulmonale trombose;
  • Hartfalen;
  • Skeletspierziekten (myositis, myopathie, polymyalgie);
  • Vernietiging van een groot aantal spieren (bijvoorbeeld uitgebreide verwondingen, brandwonden, necrose);
  • Hoge fysieke activiteit;
  • Zonnesteek;
  • Leverziekten (hepatitis, cholestase, kanker en levermetastasen, enz.);
  • Pancreatitis
  • Alcohol gebruik;
  • Nierfalen;
  • Kwaadaardige neoplasma's;
  • Hemolytische anemie;
  • Grote thalassemie;
  • Infectieziekten waarbij skeletspieren, hartspier, longen, lever, rode bloedcellen, witte bloedcellen (bijvoorbeeld bloedvergiftiging, infectieuze mononucleosis, herpes, longtuberculose, buiktyfus) beschadigd zijn;
  • Conditie na hartchirurgie of angiocardiografie;
  • Hypothyreoïdie (laag gehalte aan schildklierhormonen in het bloed);
  • Darmobstructie;
  • Lactaatacidose;
  • Veteranenziekte;
  • Kwaadaardige hyperthermie (koorts);
  • Nierinfarct;
  • Beroerte (hemorragisch of ischemisch);
  • Vergiftiging door giftige paddenstoelen;
  • Medicijnen gebruiken die de lever negatief beïnvloeden.

Een afname van de activiteit van AcAT in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Vitamine B-tekort6;
  • Ernstige en enorme leverbeschadiging (bijvoorbeeld leverruptuur, necrose van een groot deel van de lever, enz.);
  • De laatste fase van leverfalen.

Gamma Glutamyl Transferase (GGT)

Gamma-glutamyltransferase (GGT) wordt ook wel gamma-glutamyltranspeptidase (GGTP) genoemd en is een enzym dat het aminozuur gamma-glutamyl van het ene eiwitmolecuul naar het andere overbrengt. Dit enzym wordt het meest aangetroffen in de membranen van cellen met secretoire of sorptievermogen, bijvoorbeeld in epitheelcellen van de galwegen, levertubuli, niertubuli, uitscheidingskanalen van de alvleesklier, borstelrand van de dunne darm, enz. Dienovereenkomstig is dit enzym het meest actief in de nieren, lever, alvleesklier, borstelrand van de dunne darm..

GGT is een intracellulair enzym, daarom is de activiteit normaal gesproken in het bloed laag. En als de activiteit van GGT in het bloed toeneemt, duidt dit op schade aan cellen die rijk zijn aan dit enzym. Dat wil zeggen, de verhoogde activiteit van GGT in het bloed is kenmerkend voor elke leverziekte met beschadiging van de cellen (ook bij het drinken van alcohol of het nemen van medicijnen). Bovendien is dit enzym zeer specifiek voor leverschade, d.w.z. een toename van zijn activiteit in het bloed maakt het mogelijk om de schade aan dit specifieke orgaan nauwkeurig te bepalen, vooral wanneer andere tests ambigu kunnen worden geïnterpreteerd. Als er bijvoorbeeld een toename is van de activiteit van AsAT en alkalische fosfatase, kan dit worden veroorzaakt door de pathologie van niet alleen de lever, maar ook van het hart, de spieren of de botten. In dit geval zal de bepaling van de GGT-activiteit het mogelijk maken om het zieke orgaan te identificeren, want als de activiteit ervan wordt verhoogd, worden de hoge waarden van AsAT en alkalische fosfatase veroorzaakt door leverschade. En als de activiteit van GGT normaal is, dan is de hoge activiteit van AsAT en alkalische fosfatase het gevolg van pathologie van de spieren of botten. Daarom is de bepaling van de GGT-activiteit een belangrijke diagnostische test voor het opsporen van pathologie of leverbeschadiging..

De bepaling van de GGT-activiteit is geïndiceerd voor de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Diagnose en monitoring van lever- en galwegpathologieën;
  • Monitoring van de effectiviteit van alcoholisme therapie;
  • Identificatie van metastasen in de lever met maligne tumoren van elke lokalisatie;
  • Beoordeling van het beloop van kanker van de prostaat, pancreas en hepatoma;
  • Beoordeling van de lever bij gebruik van geneesmiddelen die het orgaan negatief beïnvloeden.

Normaal gesproken is de activiteit van GGT in het bloed bij volwassen vrouwen minder dan 36 eenheden / ml en bij mannen - minder dan 61 eenheden / ml. Normale serum GGT-activiteit bij kinderen hangt af van de leeftijd en is als volgt:
  • Zuigelingen tot 6 maanden - minder dan 204 eenheden / ml;
  • Kinderen van 6 tot 12 maanden - minder dan 34 eenheden / ml;
  • Kinderen van 1 tot 3 jaar oud - minder dan 18 eenheden / ml;
  • Kinderen van 3 tot 6 jaar - minder dan 23 eenheden / ml;
  • Kinderen van 6 tot 12 jaar - minder dan 17 eenheden / ml;
  • Adolescenten 12-17 jaar oud: jongens - minder dan 45 eenheden / ml, meisjes - minder dan 33 eenheden / ml;
  • Adolescenten van 17 - 18 jaar - als volwassenen.

Bij het beoordelen van de activiteit van GGT in het bloed moet men onthouden dat de activiteit van het enzym hoger is, hoe groter het lichaamsgewicht van een persoon. Bij zwangere vrouwen is de activiteit van GGT verminderd in de eerste weken van de zwangerschap.

Bij de volgende ziekten en aandoeningen kan een toename van de GGT-activiteit worden waargenomen:

  • Lever- en galaandoeningen (hepatitis, toxische leverschade, cholangitis, galstenen, tumoren en levermetastasen);
  • Infectieuze mononucleosis;
  • Pancreatitis (acuut en chronisch);
  • Tumoren van de alvleesklier, prostaat;
  • Verergering van glomerulonefritis en pyelonefritis;
  • Het gebruik van alcoholische dranken;
  • Lever giftige medicijnen.

Zure fosfatase (CF)

Zuurfosfatase (CF) is een enzym dat betrokken is bij het metabolisme van fosforzuur. Het wordt in bijna alle weefsels geproduceerd, maar de hoogste activiteit van het enzym wordt opgemerkt in de prostaat, lever, bloedplaatjes en rode bloedcellen. Normaal gesproken is de activiteit van zure fosfatase laag in het bloed, omdat het enzym in de cellen zit. Dienovereenkomstig wordt een toename van de enzymactiviteit waargenomen tijdens de vernietiging van rijke cellen en het vrijkomen van fosfatase in de systemische circulatie. Bij mannen wordt de helft van het in het bloed gedetecteerde zure fosfatase geproduceerd door de prostaatklier. En bij vrouwen komt zure fosfatase in het bloed uit de lever, rode bloedcellen en bloedplaatjes. Dit betekent dat de activiteit van het enzym ziekten van de prostaatklier bij mannen kan detecteren, evenals pathologie van het bloedsysteem (trombocytopenie, hemolytische ziekte, trombo-embolie, myeloom, de ziekte van Paget, ziekte van Gaucher, ziekte van Nimann-Peak, enz.) Bij beide geslachten..

Bepaling van de activiteit van zure fosfatase is geïndiceerd voor vermoedelijke prostaataandoeningen bij mannen en lever- of nierpathologie bij beide geslachten.

Mannen moeten onthouden dat een bloedtest op zure fosfatase-activiteit ten minste 2 dagen (bij voorkeur 6 tot 7 dagen) moet worden uitgevoerd na manipulatie van de prostaatklier (bijvoorbeeld prostaatmassage, transrectale echografie, biopsie, enz.). Bovendien moeten vertegenwoordigers van beide geslachten ook weten dat een analyse van de zure fosfatase-activiteit niet eerder wordt gegeven dan twee dagen na instrumenteel onderzoek van de blaas en darmen (cystoscopie, sigmoïdoscopie, colonoscopie, vingeronderzoek van de rectale ampul, enz.).

Normaal gesproken is de activiteit van zure fosfatase in het bloed bij mannen 0 - 6,5 U / L en bij vrouwen - 0 - 5,5 U / L.

Een toename van de activiteit van zure fosfatase in het bloed wordt opgemerkt bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Ziekten van de prostaat bij mannen (prostaatkanker, prostaatadenoom, prostatitis);
  • De ziekte van Paget;
  • Ziekte van Gaucher
  • Ziekte van Nimann-Peak;
  • Myeloma;
  • Trombo-embolie;
  • Hemolytische ziekte;
  • Trombocytopenie door vernietiging van bloedplaatjes;
  • Osteoporose;
  • Ziekten van het reticulo-endotheliale systeem;
  • Pathologie van de lever en galwegen;
  • Botmetastasen bij kwaadaardige tumoren van verschillende lokalisatie;
  • Diagnostische procedures uitgevoerd op de organen van het urogenitale systeem gedurende de 2-7 voorgaande dagen (rectaal digitaal onderzoek, verzameling van prostaatsecretie, colonoscopie, cystoscopie, enz.).

Creatinefosfokinase (CPK)

Creatinefosfokinase (KFK) wordt ook wel creatinekinase (KK) genoemd. Dit enzym katalyseert het splitsingsproces van één residu van fosforzuur uit ATP (adenosinetrifosforzuur) met de vorming van ADP (adenosinedifosforzuur) en creatinefosfaat. Creatinefosfaat is belangrijk voor de normale stofwisseling, spiercontractie en ontspanning. Creatinefosfokinase wordt in bijna alle organen en weefsels aangetroffen, maar het grootste deel van dit enzym wordt aangetroffen in spieren en myocardium. De minimale hoeveelheid creatinefosfokinase wordt aangetroffen in de hersenen, de schildklier, de baarmoeder en de longen.

Normaal gesproken zit er een kleine hoeveelheid creatinekinase in het bloed en kan de activiteit toenemen met schade aan de spieren, het myocardium of de hersenen. Creatinekinase is verkrijgbaar in drie smaken: KK-MM, KK-MV en KK-VV, waarbij KK-MM een ondersoort is van een enzym uit spieren, KK-MV is een ondersoort van het myocard en KK-MV is een ondersoort van de hersenen. Normaal gesproken is 95% van het creatinekinase in het bloed de KK-MM-ondersoort en worden de KK-MV- en KK-VV-ondersoorten in sporenhoeveelheden bepaald. Momenteel omvat de bepaling van de creatinekinaseactiviteit in het bloed een beoordeling van de activiteit van alle drie de ondersoorten.

Indicaties voor het bepalen van de activiteit van CPK in het bloed zijn de volgende voorwaarden:

  • Acute en chronische aandoeningen van het cardiovasculaire systeem (acuut myocardinfarct);
  • Spierziekten (myopathie, myodystrofie, enz.);
  • Ziekten van het centrale zenuwstelsel;
  • Schildklierziekte (hypothyreoïdie);
  • Verwondingen
  • Kwaadaardige tumoren van elke lokalisatie.

Normaal gesproken is de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed bij volwassen mannen minder dan 190 E / l en bij vrouwen minder dan 167 E / l. Bij kinderen neemt de enzymactiviteit normaal gesproken de volgende waarden aan, afhankelijk van de leeftijd:
  • De eerste vijf levensdagen - tot 650 U / L;
  • 5 dagen - 6 maanden - 0-295 eenheden / l;
  • 6 maanden - 3 jaar - minder dan 220 eenheden / l;
  • 3-6 jaar - minder dan 150 eenheden / l;
  • 6 - 12 jaar: jongens - minder dan 245 eenheden / liter en meisjes - minder dan 155 eenheden / liter;
  • 12-17 jaar: jongens - minder dan 270 eenheden / liter, meisjes - minder dan 125 eenheden / liter;
  • Meer dan 17 - zoals volwassenen.

Een toename van de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Chronische hartaandoeningen (myocardiale dystrofie, aritmie, instabiele angina, congestief hartfalen);
  • Trauma of operatie aan het hart en andere organen;
  • Acute hersenschade;
  • Coma;
  • Skeletspierbeschadiging (uitgebreide verwondingen, brandwonden, necrose, elektrische schokken);
  • Spierziekten (myositis, polymyalgie, dermatomyositis, polymyositis, myodystrofie, enz.);
  • Hypothyreoïdie (laag gehalte aan schildklierhormonen);
  • Intraveneuze en intramusculaire injecties;
  • Geestelijke ziekte (schizofrenie, epilepsie);
  • Longembolie;
  • Sterke spiercontracties (bevalling, krampen, krampen);
  • Tetanus;
  • Hoge fysieke activiteit;
  • Honger;
  • Uitdroging (uitdroging van het lichaam tegen de achtergrond van braken, diarree, overvloedig zweten, enz.);
  • Langdurige onderkoeling of oververhitting;
  • Kwaadaardige tumoren van de blaas, darmen, borst, darmen, baarmoeder, longen, prostaat, lever.

Een afname van de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Lang verblijf in een zittende staat (gebrek aan lichaamsbeweging);
  • Spiermassa.

Creatinefosfokinase, subeenheid van MV (KFK-MV)

De ondersoort KFK-MV creatinekinase komt uitsluitend voor in het myocard, in het bloed is hij normaal gesproken erg klein. Een toename van de activiteit van CPK-MB in het bloed wordt waargenomen bij de vernietiging van de cellen van de hartspier, dat wil zeggen bij een myocardinfarct. De verhoogde activiteit van het enzym wordt na 4 - 8 uur na een hartaanval geregistreerd, bereikt een maximum na 12 - 24 uur en op de 3e dag in het normale verloop van het herstelproces van de hartspier keert de activiteit van CPK-MV terug naar normaal. Daarom wordt de bepaling van KFK-MV-activiteit gebruikt voor de diagnose van een myocardinfarct en de daaropvolgende monitoring van de herstelprocessen in de hartspier. Gezien de rol en locatie van KFK-MV, wordt de bepaling van de activiteit van dit enzym alleen getoond voor de diagnose van een myocardinfarct en om deze ziekte te onderscheiden van een hartaanval van een long of een ernstige aanval van angina pectoris.

Normaal gesproken is de activiteit van KFK-MV in het bloed van volwassen mannen en vrouwen, evenals kinderen, minder dan 24 eenheden / l.

Een toename van de KFK-MV-activiteit wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Giftige myocardiale schade door vergiftiging of een infectieziekte;
  • Voorwaarden na verwondingen, operaties en diagnostische procedures op het hart;
  • Chronische hartaandoeningen (myocarddystrofie, congestief hartfalen, aritmie);
  • Longembolie;
  • Ziekten en letsels van skeletspieren (myositis, dermatomyositis, dystrofie, trauma, operatie, brandwonden);
  • Schok;
  • Reye's syndroom.

Lactaatdehydrogenase (LDH)

Lactaatdehydrogenase (LDH) is een enzym dat zorgt voor de reactie van de omzetting van lactaat in pyruvaat en is daarom erg belangrijk voor de energieproductie door cellen. LDH wordt aangetroffen in normaal bloed en in de cellen van bijna alle organen, maar het grootste deel van het enzym is gefixeerd in de lever, spieren, myocard, rode bloedcellen, witte bloedcellen, nieren, longen, lymfoïd weefsel en bloedplaatjes. Een toename van LDH-activiteit wordt meestal waargenomen bij de vernietiging van cellen waarin het in grote hoeveelheden aanwezig is. Dit betekent dat een hoge enzymactiviteit kenmerkend is voor schade aan het myocardium (myocarditis, hartaanvallen, aritmieën), lever (hepatitis, enz.), Nieren, rode bloedcellen.

Dienovereenkomstig zijn de volgende aandoeningen of ziekten indicaties voor het bepalen van LDH-activiteit in het bloed:

  • Ziekten van de lever en galwegen;
  • Myocardiale schade (myocarditis, myocardinfarct);
  • Hemolytische anemie;
  • Myopathie
  • Kwaadaardige gezwellen van verschillende organen;
  • Longembolie.

Normaal gesproken is de LDH-activiteit in het bloed van volwassen mannen en vrouwen 125 - 220 eenheden / l (bij gebruik van sommige sets reagentia kan de norm 140 - 350 eenheden / l bedragen). Bij kinderen varieert de normale activiteit van het enzym in het bloed afhankelijk van de leeftijd en is als volgt:
  • Kinderen onder de leeftijd van minder dan 450 eenheden / liter;
  • Kinderen van 1 tot 3 jaar - minder dan 344 eenheden / liter;
  • Kinderen van 3 tot 6 jaar - minder dan 315 eenheden / liter;
  • Kinderen van 6 tot 12 jaar - minder dan 330 eenheden / l;
  • Adolescenten 12-17 jaar oud - minder dan 280 eenheden / l;
  • Adolescenten van 17 - 18 jaar - als volwassenen.

Een toename van LDH-activiteit in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Zwangerschap;
  • Pasgeborenen tot 10 dagen leven;
  • Intense fysieke activiteit;
  • Leveraandoeningen (hepatitis, cirrose, geelzucht door verstopping van de galwegen);
  • Myocardinfarct;
  • Embolie of longinfarct;
  • Ziekten van het bloedsysteem (acute leukemie, bloedarmoede);
  • Ziekten en spierschade (trauma, atrofie, myositis, myodystrofie, enz.);
  • Nierziekte (glomerulonefritis, pyelonefritis, nierinfarct);
  • Acute ontsteking aan de alvleesklier;
  • Alle aandoeningen die gepaard gaan met massale celdood (shock, hemolyse, brandwonden, hypoxie, ernstige onderkoeling, enz.);
  • Kwaadaardige tumoren van verschillende lokalisatie;
  • Medicijnen gebruiken die giftig zijn voor de lever (cafeïne, steroïde hormonen, cefalosporine-antibiotica, enz.), Alcohol drinken.

Een afname van LDH-activiteit in het bloed wordt waargenomen bij een genetische aandoening of volledige afwezigheid van enzymsubeenheden.

Lipase

Lipase is een enzym dat zorgt voor de reactie van de splitsing van triglyceriden in glycerol en vetzuren. Dat wil zeggen, lipase is belangrijk voor de normale vertering van vetten die met voedsel het lichaam binnenkomen. Het enzym wordt geproduceerd door een aantal organen en weefsels, maar het leeuwendeel van het lipase dat in het bloed circuleert, is afkomstig van de alvleesklier. Na productie in de alvleesklier komt lipase de twaalfvingerige darm en de dunne darm binnen, waar het vetten uit voedsel afbreekt. Verder gaat lipase vanwege zijn kleine formaat door de darmwand in de bloedvaten en circuleert het in de bloedbaan, waar het doorgaat met het afbreken van vetten tot componenten die door de cellen worden opgenomen..

Een toename van de lipase-activiteit in het bloed wordt meestal veroorzaakt door de vernietiging van pancreascellen en het vrijkomen van een grote hoeveelheid van het enzym in de bloedbaan. Daarom speelt de bepaling van lipase-activiteit een zeer belangrijke rol bij de diagnose van pancreatitis of blokkering van de pancreaskanalen door een tumor, steen, cyste, enz. Bovendien kan een hoge lipase-activiteit in het bloed worden waargenomen bij nieraandoeningen, wanneer het enzym in de bloedbaan wordt vastgehouden..

Het is dus duidelijk dat de volgende aandoeningen en ziekten indicaties zijn voor het bepalen van de activiteit van lipase in het bloed:

  • Vermoeden van acute of verergering van chronische pancreatitis;
  • Chronische pancreatitis;
  • Cholelithiasis;
  • Acute cholecystitis;
  • Acuut of chronisch nierfalen;
  • Perforatie (perforatie) van een maagzweer;
  • Obstructie van de dunne darm;
  • Levercirrose;
  • Buikletsel;
  • Alcoholisme.

Normaal gesproken is de bloedlipase-activiteit bij volwassenen 8 - 78 eenheden / liter en bij kinderen - 3 - 57 eenheden / liter. Bij het bepalen van lipase-activiteit met andere sets reagentia is de normale waarde van de indicator minder dan 190 E / L bij volwassenen en minder dan 130 E / L bij kinderen.

Een toename van lipase-activiteit wordt opgemerkt bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acute of chronische pancreatitis;
  • Kanker, cyste of pseudocyst van de alvleesklier;
  • Alcoholisme;
  • Biliaire koliek;
  • Intrahepatische cholestase;
  • Chronische aandoeningen van de galblaas;
  • Intestinale wurging of hartaanval;
  • Metabole ziekten (diabetes, jicht, obesitas);
  • Acuut of chronisch nierfalen;
  • Perforatie (perforatie) van een maagzweer;
  • Obstructie van de dunne darm;
  • Peritonitis;
  • Bof met schade aan de alvleesklier;
  • Medicijnen nemen die spasmen van de sluitspier van Oddi veroorzaken (morfine, indometacine, heparine, barbituraten, enz.).

Een afname van lipase-activiteit wordt opgemerkt bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Kwaadaardige tumoren van verschillende lokalisatie (behalve pancreascarcinoom);
  • Overmaat triglyceriden in het bloed door ondervoeding of door erfelijke hyperlipidemie.

Pepsinogenes I en II

Pepsinogenes I en II zijn de voorlopers van het belangrijkste maag-enzym pepsine. Ze worden geproduceerd door de maagcellen. Een deel van het pepsinogeen uit de maag komt in de systemische circulatie terecht, waar de concentratie kan worden bepaald door middel van verschillende biochemische methoden. In de maag worden pepsinogenen onder invloed van zoutzuur omgezet in het enzym pepsine, dat de eiwitten die bij het eten horen, afbreekt. Dienovereenkomstig stelt de concentratie van pepsinogenen in het bloed u in staat om informatie te verkrijgen over de toestand van de secretoire functie van de maag en om het type gastritis (atrofisch, hyperzuur) te identificeren.

Pepsinogeen I wordt gesynthetiseerd door de cellen van de bodem en het lichaam van de maag en pepsinogeen II wordt gesynthetiseerd door cellen van alle delen van de maag en het bovenste deel van de twaalfvingerige darm. Daarom kunt u met de bepaling van de concentratie pepsinogeen I de toestand van het lichaam en de onderkant van de maag en pepsinogeen II beoordelen - alle delen van de maag.

Wanneer de concentratie van pepsinogeen I in het bloed wordt verlaagd, duidt dit op de dood van de hoofdcellen van het lichaam en de onderkant van de maag, die deze pepsine-voorloper produceren. Dienovereenkomstig kan een laag niveau van pepsinogeen I atrofische gastritis aangeven. Bovendien kan het niveau van pepsinogeen II tegen de achtergrond van atrofische gastritis lange tijd binnen de normale grenzen blijven. Wanneer de concentratie pepsinogeen I in het bloed wordt verhoogd, duidt dit op een hoge activiteit van de hoofdcellen van de bodem en het lichaam van de maag, en dus gastritis met een hoge zuurgraad. Een hoog gehalte aan pepsinogeen II in het bloed duidt op een hoog risico op maagzweren, omdat het aangeeft dat afscheidende cellen niet alleen actief enzymprecursoren produceren, maar ook zoutzuur.

Voor de klinische praktijk is de berekening van de verhouding pepsinogeen I / pepsinogeen II van groot belang, aangezien deze coëfficiënt de detectie van atrofische gastritis en een hoog risico op het ontwikkelen van maagzweren en maagkanker mogelijk maakt. Dus, met een coëfficiëntwaarde van minder dan 2,5, hebben we het over atrofische gastritis en een hoog risico op maagkanker. En met een verhouding van meer dan 2,5 - ongeveer een hoog risico op maagzweren. Bovendien maakt de verhouding van pepsinogeenconcentraties in het bloed het mogelijk om functionele spijsverteringsstoornissen (bijvoorbeeld tegen de achtergrond van stress, ondervoeding, etc.) te onderscheiden van echte organische veranderingen in de maag. Daarom is het momenteel bepalen van de activiteit van pepsinogenen met de berekening van hun verhouding een alternatief voor gastroscopie voor mensen die om wat voor reden dan ook deze examens niet kunnen halen.

De bepaling van pepsinogeenactiviteit I en II wordt getoond in de volgende gevallen:

  • Beoordeling van de toestand van het maagslijmvlies bij mensen die lijden aan atrofische gastritis;
  • Identificatie van progressieve atrofische gastritis met een hoog risico op het ontwikkelen van maagkanker;
  • Identificatie van een maagzweer en darmzweren;
  • Detectie van maagkanker;
  • Monitoring van de effectiviteit van de behandeling van gastritis en maagzweren.

Normaal gesproken is de activiteit van elk pepsinogeen (I en II) 4 - 22 μg / l.

In de volgende gevallen wordt een toename van het gehalte van elk pepsinogeen (I en II) in het bloed waargenomen:

  • Acute en chronische gastritis;
  • Zollinger-Ellison-syndroom;
  • Duodenumzweer;
  • Eventuele aandoeningen waarbij de concentratie zoutzuur in het maagsap wordt verhoogd (alleen voor pepsinogeen I).

Een afname van het gehalte van elk pepsinogeen (I en II) in het bloed wordt waargenomen in de volgende gevallen:
  • Progressieve atrofische gastritis;
  • Carcinoom (kanker) van de maag;
  • De ziekte van Addison;
  • Pernicieuze anemie (alleen voor pepsinogeen I), ook wel de ziekte van Addison-Birmer genoemd;
  • Myxedema;
  • Conditie na resectie (verwijdering) van de maag.

Cholinesterase (CE)

Onder dezelfde naam betekent "cholinesterase" gewoonlijk twee enzymen - echte cholinesterase en pseudocholinesterase. Beide enzymen zijn in staat acetylcholine te splitsen, een bemiddelaar in zenuwverbindingen. Echte cholinesterase is betrokken bij de overdracht van een zenuwimpuls en is in grote hoeveelheden aanwezig in hersenweefsel, zenuwuiteinden, longen, milt en rode bloedcellen. Pseudocholinesterase weerspiegelt het vermogen van de lever om eiwitten te synthetiseren en weerspiegelt de functionele activiteit van dit orgaan.

Beide cholinesterasen zijn aanwezig in het bloedserum en daarom wordt de totale activiteit van beide enzymen bepaald. Dientengevolge wordt de bepaling van cholinesterase-activiteit in het bloed gebruikt om patiënten te identificeren bij wie spierverslappers (geneesmiddelen, spierverslappers) een langdurig effect hebben, wat belangrijk is in de praktijk van een anesthesist om de juiste dosering van geneesmiddelen te berekenen en cholinerge shock te voorkomen. Daarnaast wordt de activiteit van het enzym bepaald om vergiftiging op te sporen door organofosforverbindingen (veel landbouwpesticiden, herbiciden) en carbamaten, waarbij de cholinesterase-activiteit afneemt. Ook wordt, bij afwezigheid van een vergiftigingsgevaar en geplande operatie, cholinesterase-activiteit bepaald om de functionele toestand van de lever te beoordelen.

Indicaties voor het bepalen van cholinesterase-activiteit zijn de volgende voorwaarden:

  • Diagnose en beoordeling van de effectiviteit van de behandeling van een leverziekte;
  • Detectie van vergiftiging door organofosforverbindingen (insecticiden);
  • Bepaling van het risico op complicaties tijdens geplande operaties met het gebruik van spierverslappers.

Normaal gesproken is de activiteit van cholinesterase in het bloed bij volwassenen 3.700 - 13.200 E / L bij gebruik van butyrylcholine als substraat. Bij kinderen vanaf de geboorte tot zes maanden is de enzymactiviteit erg laag, van 6 maanden tot 5 jaar oud - 4900 - 19800 U / L, van 6 tot 12 jaar oud - 4200 - 16300 U / L, en vanaf 12 jaar oud - zoals bij volwassenen.

Een toename van cholinesterase-activiteit wordt waargenomen bij de volgende aandoeningen en ziekten:

  • Hyperlipoproteinemia type IV;
  • Nefrose of nefrotisch syndroom;
  • Zwaarlijvigheid;
  • Diabetes mellitus type II;
  • Tumoren van de borstklieren bij vrouwen;
  • Maagzweer;
  • Bronchiale astma;
  • Exsudatieve enteropathie;
  • Geestelijke ziekte (manisch-depressieve psychose, depressieve neurose);
  • Alcoholisme;
  • Eerste weken van de zwangerschap.

Een afname van cholinesterase-activiteit wordt waargenomen bij de volgende aandoeningen en ziekten:
  • Genetisch bepaalde varianten van cholinesterase-activiteit;
  • Organofosfaatvergiftiging (insecticiden, enz.);
  • Hepatitis;
  • Levercirrose;
  • Congestieve lever op de achtergrond van hartfalen;
  • Leveruitzaaiingen in de lever;
  • Hepatische amoebiasis;
  • Ziekten van de galwegen (cholangitis, cholecystitis);
  • Acute infecties;
  • Longembolie;
  • Skeletspierziekten (dermatomyositis, dystrofie);
  • Voorwaarden na operatie en plasmaferese;
  • Chronische nierziekte;
  • Late zwangerschap;
  • Alle aandoeningen die gepaard gaan met een verlaging van het albumine gehalte in het bloed (bijvoorbeeld malabsorptiesyndroom, verhongering);
  • Exfoliatieve dermatitis;
  • Myeloma
  • Reuma;
  • Myocardinfarct;
  • Kwaadaardige tumoren van elke lokalisatie;
  • Bepaalde medicijnen nemen (orale anticonceptiva, steroïde hormonen, glucocorticoïden).

Alkalische fosfatase (alkalische fosfatase)

Alkalische fosfatase (ALP) is een enzym dat fosforzuuresters afbreekt en deelneemt aan het calcium-fosfor metabolisme in botweefsel en lever. De grootste hoeveelheid wordt gevonden in botten en lever en komt vanuit deze weefsels in de bloedbaan. Dienovereenkomstig is een deel van het alkalische fosfatase in het bloed van oorsprong uit het bot en een deel van de lever. Normaal komt er een beetje in de bloedbaan van alkalische fosfatase en de activiteit ervan neemt toe met de vernietiging van bot- en levercellen, wat mogelijk is bij hepatitis, cholestase, osteodystrofie, bottumoren, osteoporose, enz. Daarom is het enzym een ​​indicator voor de toestand van botten en lever.

De volgende aandoeningen en ziekten zijn indicaties voor het bepalen van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed:

  • Identificatie van leverlaesies geassocieerd met obstructie van de galwegen (bijvoorbeeld galsteenziekte, tumor, cyste, abces);
  • Diagnose van botziekten waarbij ze worden vernietigd (osteoporose, osteodystrofie, osteomalacie, tumoren en botmetastasen);
  • Diagnose van de ziekte van Paget;
  • Hoofdkanker van de alvleesklier en nieren;
  • Darm ziekte;
  • Evaluatie van de effectiviteit van behandeling van rachitis met vitamine D.

Normaal gesproken is de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed bij volwassen mannen en vrouwen 30 - 150 E / L. Bij kinderen en adolescenten is de enzymactiviteit hoger dan bij volwassenen vanwege actievere stofwisselingsprocessen in de botten. De normale activiteit van alkalische fosfatase in het bloed bij kinderen van verschillende leeftijden is als volgt:
  • Kinderen onder de 1 jaar: jongens - 80 - 480 eenheden / liter, meisjes - 124 - 440 eenheden / liter;
  • Kinderen van 1 tot 3 jaar: jongens - 104 - 345 eenheden / liter, meisjes - 108 - 310 eenheden / liter;
  • Kinderen van 3 - 6 jaar: jongens - 90 - 310 eenheden / liter, meisjes - 96 - 295 eenheden / liter;
  • Kinderen van 6 - 9 jaar: jongens - 85 - 315 eenheden / liter, meisjes - 70 - 325 eenheden / liter;
  • Kinderen van 9 - 12 jaar: jongens - 40 - 360 eenheden / liter, meisjes - 50 - 330 eenheden / liter;
  • Kinderen van 12 - 15 jaar: jongens - 75 - 510 eenheden / liter, meisjes - 50 - 260 eenheden / liter;
  • Kinderen van 15 - 18 jaar: jongens - 52 - 165 eenheden / liter, meisjes - 45 - 150 eenheden / liter.

Een toename van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Botziekten met verhoogd botverval (ziekte van Paget, ziekte van Gaucher, osteoporose, osteomalacie, kanker en botmetastasen);
  • Hyperparathyreoïdie (verhoogde concentratie bijschildklierhormonen in het bloed);
  • Diffuse giftige struma;
  • Leukemie;
  • Rachitis;
  • Genezingsperiode fractuur;
  • Leverziekten (cirrose, necrose, kanker en levermetastasen, besmettelijk, toxisch, hepatitis van het geneesmiddel, sarcoïdose, tuberculose, parasitaire infecties);
  • Blokkade van de galwegen (cholangitis, stenen van het galkanaal en galblaas, tumoren van het galkanaal);
  • Tekort aan calcium en fosfaten in het lichaam (bijvoorbeeld door verhongering of ondervoeding);
  • Cytomegalie bij kinderen;
  • Infectieuze mononucleosis;
  • Long- of nierinfarct;
  • Premature baby's;
  • Derde trimester van de zwangerschap;
  • De periode van snelle groei bij kinderen;
  • Intestinale ziekten (colitis ulcerosa, enteritis, bacteriële infecties, enz.);
  • Levertoxische geneesmiddelen (methotrexaat, chloorpromazine, antibiotica, sulfonamiden, grote doses vitamine C, magnesiumoxide).

Een afname van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Hypothyreoïdie (tekort aan schildklierhormoon);
  • Scheurbuik;
  • Ernstige bloedarmoede;
  • Kwashiorkor;
  • Tekort aan calcium, magnesium, fosfaten, vitamine C en B12;
  • Overtollige vitamine D;
  • Osteoporose;
  • Achondroplasia;
  • Cretinisme;
  • Erfelijke hypofosfatasie;
  • Bepaalde medicijnen nemen, zoals azathioprine, clofibraat, danazol, oestrogenen, orale anticonceptiva.

Auteur: Nasedkina A.K. Biomedisch onderzoeksspecialist.

Het Is Belangrijk Om Bewust Te Zijn Van Vasculitis