Alfa-amylase: normaal, in bloed, urine, verhoogd, verlaagd

Artsen schrijven het onderzoek van alfa-amylase voornamelijk voor voor de diagnose van pancreatitis. Deze analyse kan echter waardevolle informatie opleveren bij andere ziekten. Wat laat een toename van α-amylase in bloed of urine zien? Moet ik me zorgen maken als deze indicator de norm overschrijdt en er geen symptomen zijn?

Wat is α-amylase

Dit is een enzym dat afbreekt en helpt bij het verteren van complexe koolhydraten - glycogeen en zetmeel ("amylon" in het Grieks - zetmeel). Het wordt voornamelijk geproduceerd door de exocriene klieren - speeksel en alvleesklier, een kleine hoeveelheid wordt geproduceerd door de klieren van de eierstokken, eileiders en longen. Het grootste deel van dit enzym wordt aangetroffen in de spijsverteringssappen: in de speeksel- en pancreassecretie. Maar een kleine concentratie is ook aanwezig in bloedserum, omdat de cellen van organen en weefsels constant worden bijgewerkt.

Het bloed bevat twee fracties van α-amylase:

  • pancreas (P-fractie) - 40% van totaal amylase;
  • speeksel (S - type) - 60%.

De studie van individuele amylasefracties wordt echter zelden uitgevoerd, alleen voor speciale indicaties. Meestal is het voldoende om het totale amylase te bepalen. In combinatie met klinische symptomen bevestigt de toename ervan de diagnose van acute pancreatitis..

Dit is de meest voorkomende indicatie voor deze analyse. Amylase wordt in dit geval juist verhoogd vanwege de pancreasfractie. Het molecuul is klein en goed gefilterd door de niertubuli, daarom zal het met een toename van het gehalte in het bloed ook worden verhoogd in de urine (alfa-amylase in de urine wordt meestal diastase genoemd).

Amylase-inhoud

Enzymen zijn eiwitten die de afbraak van complexe stoffen katalyseren. Hun activiteit wordt meestal gemeten in IU (internationale eenheden). Voor 1 IE enzymactiviteit wordt een dergelijke hoeveelheid genomen die de splitsing van 1 μmol stof in 1 minuut onder standaardomstandigheden katalyseert.

Bij de bepaling van de amylase-activiteit werd zetmeel gebruikt als een splijtbaar substraat en werd jodium (waarvan bekend is dat het blauw van kleur kleurt) als indicator gebruikt. Hoe minder intens de kleur van het substraat na interactie met het testserum, hoe groter de activiteit van amylase erin.

Tegenwoordig worden moderne spectrofotometrische methoden gebruikt..

Normale indicatoren van alfa-amylase bij volwassen vrouwen en mannen verschillen niet en zijn gemiddeld 20-100 IE / l, in urine - 10-124 IE / l. Normen kunnen echter per laboratorium verschillen..

Bij kinderen is de aanmaak van dit enzym veel lager. Alfa-amylase bij pasgeborenen wordt in kleine hoeveelheden geproduceerd, met de groei en ontwikkeling van het spijsverteringsstelsel neemt de synthese toe.

Alpha amylase, normaal bloedspiegels naar leeftijd

LeeftijdTotaal alfa-amylasePancreatic Amylase
PasgeborenenMaximaal 8 eenheden / l1-3 eenheden / l
Kinderen onder de 1 jaar5-65 eenheden / l1-23 U / L
1 jaar - 70 jaar25-125 eenheden / l8-51 eenheden / l
Meer dan 70 jaar oud20-160 U / L8-65 eenheden / l

Wanneer is een α-amylase-test gepland?

  • Voor elke onduidelijke buikpijn wordt deze analyse voorgeschreven, voornamelijk voor de diagnose van acute pancreatitis (in 75% van de gevallen van deze ziekte wordt een significant verhoogd niveau van het enzym gevonden in zowel bloed als urine).
  • Voor de diagnose van chronische pancreatitis is de studie van dit enzym minder belangrijk: in dit geval wordt alfa-amylase veel minder vaak verhoogd. Bij meer dan de helft van de patiënten blijft het niveau normaal, maar als u de fracties bestudeert, zal een overmaat aan P-type amylase-activiteit ten opzichte van S-type van groot voordeel zijn voor de diagnose van chronische pancreatitis.
  • Om de diagnose van bof te verduidelijken - ontsteking van de speekselklieren. In dit geval wordt de S-fractie van het enzym in het bloed verhoogd.
  • Om de behandeling van alvleesklierkanker te volgen.
  • Na operaties in de pancreatoduodenale zone.

Oorzaken van verhoogd alfa-amylase in het bloed en de urine

Als er schade aan de cellen van de alvleesklier of de speekselklier optreedt, begint de inhoud ervan in grote hoeveelheden in het bloed te worden opgenomen en wordt ook intensief in de urine uitgescheiden. Een deel wordt afgevoerd in de lever. Bij ziekten van de uitscheidingsorganen (lever, nier) stijgt ook het niveau.

De belangrijkste oorzaken van hyperamylasemie

Alvleesklierziekte

  • Acute ontsteking aan de alvleesklier. Verhoogd alfa-amylase wordt bepaald aan het begin van de aanval, bereikt een maximum na 4-6 uur en neemt geleidelijk af na 3-4 dagen. Bovendien kan het niveau de norm 8-10 keer overschrijden.
  • Verergering van chronische pancreatitis. In dit geval neemt de activiteit van alfa-amylase 2-3 keer toe. (zie Geneesmiddelen voor chronische pancreatitis).
  • Tumoren, stenen, pseudocysten in de alvleesklier.

Geassocieerd met ziekten van aangrenzende organen

  • Buikletsel.
  • Conditie na operaties aan de organen van de buikholte en retroperitoneale ruimte.
  • Een aanval van leverkoliek. Wanneer een steen door het gemeenschappelijke galkanaal gaat, stijgt het enzymniveau 3-4 keer en wordt het na 48-72 uur weer normaal.

Ziekten vergezeld van laesies van de speekselklieren

  • Bof (bof).
  • Bacteriële bof.
  • Stomatitis.
  • Faciale neuralgie.
  • Vernauwing van het speekselkanaalkanaal na bestralingstherapie in het hoofd en de nek.

Omstandigheden waarin het gebruik van amylase afneemt

  • Nierfalen - de uitscheiding van amylase door de nieren is verstoord, hierdoor bouwt het zich op in het bloed.
  • Fibrose of cirrose van de lever met een schending van de functie, omdat levercellen betrokken zijn bij het metabolisme van dit enzym.
  • Darmaandoeningen: ontstekingsprocessen, darmobstructie, peritonitis. Als gevolg van deze aandoeningen wordt het enzym intens in het bloed opgenomen..

Andere condities

  • Buitenbaarmoederlijke zwangerschap.
  • Borstkanker.
  • Longontsteking.
  • Tuberculose.
  • Longkanker
  • Eierstokkanker.
  • Feochromocytoom.
  • Bloedziekten (myeloom).
  • Ketoacidose bij diabetes.
  • Macroamylasemie is een zeldzame aangeboren aandoening wanneer amylase verbindingen met grote eiwitten vormt en daarom niet door de nieren kan worden gefilterd..
  • Alcoholvergiftiging.
  • Bepaalde medicijnen nemen - glucocorticoïden, opiaten, tetracycline, furosemide.

Alpha-Amylase-verlaging

Het identificeren van een afname van dit enzym in het bloed is van minder diagnostische waarde dan een toename. Meestal duidt deze situatie op massale necrose van pancreassecretiecellen die acute ontsteking veroorzaken, of een afname van hun aantal in het chronische proces.

Een verlaagd serum alfa-amylase kan een aanvullend criterium zijn voor de diagnose van dergelijke aandoeningen:

  • Alvleeskliernecrose.
  • Chronische pancreatitis met ernstige enzymatische deficiëntie (bij patiënten die langdurig aan deze ziekte lijden).
  • Ernstige hepatitis.
  • Thyrotoxicosis.
  • Cystic fibrosis - een systemische ziekte met schade aan de endocriene klieren.

Een afname van amylase wordt waargenomen bij massale brandwonden, toxicose van zwangere vrouwen en diabetes mellitus. Verhoogde cholesterol en triglyceriden kunnen ook amylase onderschatten.

Amylase totaal in serum

Amylase - een van de enzymen van het spijsverteringssap, dat wordt uitgescheiden door de speekselklieren en de alvleesklier.

Diastase, serumamylase, alfa-amylase, serumamylase.

Amy, alpha-amylase, AML, diastase, 1,4-α-D-glucanohydralase, serumamylase, bloedamylase.

Kinetische colorimetrische methode.

Eenheid / L (eenheid per liter).

Welk biomateriaal kan worden gebruikt voor onderzoek?

Hoe u zich op de studie voorbereidt?

  1. Eet 12 uur voor de studie niet.
  2. Elimineer fysieke en emotionele stress en rook niet 30 minuten voor de studie.

Studieoverzicht

Amylase is een van de vele enzymen die in de alvleesklier worden geproduceerd en die deel uitmaken van alvleesklierensap. Lipase breekt vetten af, protease breekt eiwitten af ​​en amylase breekt koolhydraten af. Vanuit de alvleesklier stroomt alvleeskliersap met amylase door de alvleesklier in de twaalfvingerige darm, waar het helpt bij het verteren van voedsel.

Normaal circuleert slechts een kleine hoeveelheid amylase in de bloedbaan (door vernieuwing van pancreas- en speekselkliercellen) en komt het in de urine terecht. Als er schade aan de alvleesklier optreedt, zoals bij pancreatitis, of als het kanaal van de alvleesklier wordt geblokkeerd door een steen of tumor, begint amylase in grote hoeveelheden in de bloedbaan te komen en vervolgens in de urine.

Kleine hoeveelheden amylase worden gevormd in de eierstokken, darmen, bronchiën en skeletspieren.

Waar wordt de studie voor gebruikt??

  • Diagnose van acute of chronische pancreatitis en andere ziekten waarbij de pancreas betrokken is bij het pathologische proces (samen met een lipasetest).
  • Om de behandeling van kanker die de alvleesklier beïnvloedt te volgen.
  • Om ervoor te zorgen dat het pancreaskanaal niet wordt aangetast nadat galstenen zijn verwijderd.

Wanneer een studie is gepland?

  • Wanneer een patiënt tekenen van pancreaspathologie vertoont:
    • intense pijn in de buik en rug ("gordelpijn"),
    • temperatuurstijging,
    • verlies van eetlust,
    • braken.
  • Bij het bewaken van de toestand van een patiënt met pancreasziekte en het bewaken van de effectiviteit van zijn behandeling.

Wat betekenen de resultaten??

Referentiewaarden: 28 - 100 U / L.

Oorzaken van verhoogde totale amylase-activiteit in serum

  • Acute ontsteking aan de alvleesklier. Bij deze ziekte kan de activiteit van amylase de toegestane 6-10 keer overschrijden. De toename vindt meestal 2-12 uur na schade aan de alvleesklier plaats en duurt 3-5 dagen. De kans dat acute pijn wordt veroorzaakt door acute pancreatitis is vrij groot als de amylaseactiviteit hoger is dan 1000 U / L. Niettemin neemt deze indicator bij sommige patiënten met acute pancreatitis soms licht toe of blijft zelfs normaal. Over het algemeen weerspiegelt de amylase-activiteit niet de ernst van een pancreaslaesie. Bij massale pancreatitis kan bijvoorbeeld de dood van de meeste cellen die amylase produceren optreden, zodat de activiteit niet verandert..
  • Chronische pancreatitis. Bij chronische pancreatitis wordt de amylase-activiteit aanvankelijk matig verhoogd, maar daarna kan deze afnemen en weer normaal worden naarmate de schade aan de alvleesklier verergert. De hoofdoorzaak van chronische pancreatitis is alcoholisme..
  • Alvleesklierletsel.
  • Alvleesklierkanker.
  • Verstopping (steen, litteken) van de alvleesklier.
  • Acute appendicitis, peritonitis.
  • Perforatie (perforatie) van een maagzweer.
  • Diabetesdecompensatie - Diabetische ketoacidose.
  • Uitstroomstoornissen in de speekselklieren of speekselkanalen, bijvoorbeeld met bof (bof).
  • Abdominale chirurgie.
  • Acute cholecystitis - ontsteking van de galblaas.
  • Darmobstructie.
  • Zwangerschap met afgebroken buis.
  • Breuk van een aorta-aneurysma.
  • Macroamylasemie is een zeldzame goedaardige aandoening wanneer amylase aan grote eiwitten in het serum bindt en daarom niet door de renale glomeruli kan gaan en zich ophoopt in het bloedserum.

Oorzaken van verminderde totale amylase-activiteit in serum

  • Alvleesklierfunctiedaling.
  • Ernstige hepatitis.
  • Cystic fibrosis (cystic fibrosis) van de alvleesklier is een ernstige erfelijke ziekte die gepaard gaat met schade aan de endocriene klieren (longen, maagdarmkanaal).
  • Alvleesklier verwijderen.

Wat kan het resultaat beïnvloeden?

  • De activiteit van serumamylase neemt toe:
    1. zwanger,
    2. bij gebruik van captopril, corticosteroïden, orale anticonceptiva, furosemide, ibuprofen, narcotische analgetica.
  • Verhoogd cholesterol kan de amylase-activiteit onderschatten.
  • Bij acute pancreatitis gaat een toename van amylase meestal gepaard met een toename van lipase-activiteit..
  • De amylase-activiteit bij kinderen in de eerste twee levensmaanden is laag, tegen het einde van het eerste jaar stijgt het tot een volwassen niveau.

Wie de studie voorschrijft?

Huisarts, huisarts, gastro-enteroloog, chirurg.

Bloedamylasetest

Overzicht

Amylase is een enzym dat wordt geproduceerd door de alvleesklier en de speekselklieren. De alvleesklier is een orgaan dat verschillende enzymen produceert die de darmen helpen voedsel te verteren..

De belangrijkste functie van amylase is om het lichaam te helpen koolhydraten uit voedsel op te nemen; daarnaast moet de arts soms het niveau van amylase weten om bepaalde ziekten of aandoeningen op te sporen. Bij een ziekte of ontsteking van de alvleesklier komt amylase vrij in het bloed.

Gebruik makend van

Een zekere hoeveelheid amylase is altijd aanwezig in het menselijk lichaam. Het niveau kan worden gemeten in een bloedmonster. Een te hoog of te laag amylasegehalte in het bloed kan op een aantal problemen duiden, vooral bij de alvleesklier.

Amylase-niveaus kunnen ook in urine worden gemeten..

Procedures

De procedure omvat het nemen van bloedmonsters uit een ader, meestal op de arm.

Een verpleegster of laboratoriumassistent behandelt de plek op de huid waar de punctie zal worden uitgevoerd met een antisepticum. De hand boven de elleboog wordt met een elastiekje getrokken om de nodige druk te creëren en de aderen worden gevuld met bloed.

Vervolgens prikt een verpleegster een ader door met een naald. Nadat de naald in de ader is gekomen, vult het bloed de buis die aan de naald is bevestigd. Na voldoende bloed te hebben genomen, verwijdert de verpleegster de naald, drukt op de prikplaats en plakt deze met plakband.

Opleiding

Vóór analyse moet alcohol worden uitgesloten..

U moet uw arts raadplegen over het nemen van medicijnen. Sommige medicijnen kunnen uw bloedamylase beïnvloeden. Voordat u op amylase gaat testen, kan uw arts u aanraden tijdelijk te stoppen met het innemen of wijzigen van de dosering van bepaalde medicijnen..

Hier is een lijst met enkele geneesmiddelen die de amylasewaarden in het bloed kunnen verhogen:

  • asparaginase;
  • aspirine;
  • anticonceptiepillen;
  • cholinerge medicijnen;
  • ethacrylzuur;
  • methyldopa;
  • opiaten (codeïne, meperidine, morfine);
  • thiazidediuretica (chloorthiazide, hydrochloorthiazide, indapamide, metolazon).

resultaten

Verschillende laboratoria kunnen verschillende criteria voor bloedamylase hebben. In sommige laboratoria wordt aangenomen dat de norm tussen 23 en 85 eenheden per liter ligt, in andere tussen 40 en 140.

Bespreek de resultaten met de arts om de resultaten van de analyse beter te begrijpen..

De oorzaken van pathologische resultaten kunnen verschillen en zijn afhankelijk van het feit of het enzymniveau wordt verlaagd of verhoogd. Hoge of lage niveaus kunnen bijvoorbeeld een teken zijn van alvleesklierkanker. Hoge niveaus kunnen ook een waarschuwing zijn voor long- of eierstokkanker..

Andere oorzaken van amylase met hoog bloed zijn:

  • Acute of chronische pancreatitis: een schending van de functie van enzymen die voedsel in de darmen helpen afbreken - ze beginnen het pancreasweefsel te vernietigen. Acute pancreatitis treedt plotseling op, maar duurt mogelijk niet lang en chronische pancreatitis kan niet volledig worden genezen, en wordt na verloop van tijd erger..
  • Cholecystitis: ontsteking van de galblaas Galstenen zijn de oorzaak van cholecystitis. Het zijn afzettingen van gehard cholesterol en andere stoffen die zich in de galblaas kunnen vormen en de galwegen blokkeren. Deze aandoening kan ook worden veroorzaakt door een tumor..
  • Macroamylasemie: de aanwezigheid van macroamylase in het bloed. Dit is een abnormale verbinding van een enzym en een eiwit..
  • Gastro-enteritis: ontsteking van het maagdarmkanaal.
  • Geperforeerde maagzweer: een ontstekingsproces in het slijmvlies van de maag of darmen leidt tot de vorming van een maagzweer. Als een zweer een weefsel of orgaan binnendringt - perforatie van een zweer - is dringende medische hulp nodig.
  • Tubal zwangerschap: een bevrucht ei (embryo) bevindt zich in een van de eileiders (buizen die de eierstokken verbinden met de baarmoeder), en niet in de baarmoeder. Dit wordt ook een buitenbaarmoederlijke zwangerschap genoemd omdat het zich buiten de baarmoeder ontwikkelt..
  • Overige aandoeningen: een toename van amylase kan ook speekselklierinfecties of darmobstructie veroorzaken..

Een laag niveau kan een teken zijn van de volgende problemen:

  • pre-eclampsie - een aandoening die wordt waargenomen bij zwangere vrouwen, ook wel zwangere toxicose genoemd; een van de symptomen is ook hoge bloeddruk;
  • schade aan de alvleesklier;
  • nierziekte.

Amylase

Een bloedtest helpt bij het identificeren van veel pathologische processen die in het lichaam voorkomen. Bij pathologie van het spijsverteringssysteem is een biochemische bloedtest zeer informatief.

Een van de belangrijke indicatoren van biochemie is amylase. Het is de belangrijkste marker van de alvleesklieraandoening. De afwijkingen van de norm duiden altijd op de aanwezigheid van pathologie van het lichaam.

Wat is amylase in een biochemische bloedtest

Amylase is een enzym dat betrokken is bij het verteringsproces..

Er zijn 2 soorten amylase:

  • Alpha amylase. De productie vindt plaats in de alvleesklier (in grotere mate) en in de speekselklieren;
  • Alvleesklieramylase is een bestanddeel van alfa-amylase, uitsluitend geproduceerd door de alvleesklier en is actief betrokken bij het spijsverteringsproces in de twaalfvingerige darm.

Amylase wordt geproduceerd door de kliercellen van de alvleesklier en maakt deel uit van alvleesklierensap.

Het amylase-enzym is van groot belang voor het menselijk lichaam.

Alpha-amylase in het bloed heeft de volgende functies:

  • De afbraak van zetmeel tijdens de vertering van voedsel. Dit proces begint al in de mondholte, omdat amylase aanwezig is in de samenstelling van speeksel. Zetmeel verandert in eenvoudigere stoffen die oligosacchariden worden genoemd;
  • De opname van koolhydraten in het lichaam;
  • Afbraak van glycogeen tot glucose, de belangrijkste energiereserve. Zij is het die alle cellen en organen voorziet van de energie die nodig is voor hun leven.

Het amylase-enzym is erg belangrijk voor de goede werking van het spijsverteringssysteem, daarom wordt een onderzoek naar het niveau meestal voorgeschreven in aanwezigheid van vermoedelijke ziekten en aandoeningen van het spijsverteringskanaal.

Bij gebrek aan enige pathologie mag amylase alleen in de darm worden gevonden. Wanneer er echter verschillende ziekten optreden, komt het in de bloedbaan terecht.

Indicaties voor analyse

Amylase is een indicator voor de ontwikkeling van inflammatoire en endocriene ziekten bij mensen. De belangrijkste indicaties voor het uitvoeren van een bloedtest voor amylase zijn:

  • Vermoedelijke acute pancreatitis (ontsteking van de alvleesklier). De analyse wordt uitgevoerd als er dergelijke symptomen zijn:
    • Misselijkheid;
    • Braken
    • Snelle losse ontlasting;
    • Pijn in de buik, vaak rond de gordel;
    • Algemene zwakte.
  • Verergering van chronische pancreatitis. Klachten als in het acute beloop van de ziekte;
  • Hepatitis (ontsteking van het leverparenchym). Tekenen van de ziekte:
    • Pijn tekenen in het rechter hypochondrium;
    • Hepatomegalie (vergroting van de lever);
    • Bitterheid in de mond;
    • Misselijkheid;
    • Zwakheid.
  • Vermoeden bij het ontwikkelen van diabetes kan ook een indicatie zijn voor deze studie. Dit is de endocriene pathologie van de alvleesklier, die zich manifesteert:
    • Intense dorst;
    • Polyurie (uitscheiding van een grote hoeveelheid urine);
    • Droge huid en slijmvliezen;
    • Jeukende huid;
    • In ernstige gevallen verlies van bewustzijn en coma.
  • Goedaardige en kwaadaardige tumoren van de alvleesklier. De symptomen kunnen variëren. Het kwaadaardige proces kan lange tijd asymptomatisch zijn. Daarom is het bij het identificeren van klachten van dit lichaam verplicht om het niveau van amylase te bepalen;
  • Bof - ontsteking van de speekselklieren met hun blokkering;
  • Cysten in de alvleesklier.

Studievoorbereiding

Om het niveau van amylase te bepalen, wordt een biochemische bloedtest voorgeschreven. Om het resultaat betrouwbaar te maken, is het noodzakelijk om correct voor te bereiden.

Deskundigen geven verschillende aanbevelingen bij de voorbereiding op de test voor alfa-amylase, die zorgvuldig in acht moeten worden genomen:

  • Een paar dagen voor de studie moet je vet, gefrituurd en gekruid voedsel achterlaten;
  • Aan de vooravond van bloedafname moet u stoppen met het drinken van thee en koffie. Het wordt aanbevolen om gedurende deze dag alleen schoon, stil water te drinken;
  • Als de patiënt medicijnen gebruikt, is het noodzakelijk om een ​​arts te raadplegen over de mogelijkheid van een onderbreking van de behandeling op het moment van het laboratoriumonderzoek;
  • Weiger een dag aan sport te doen, aangezien overmatige fysieke activiteit de indicatoren verstoort;
  • Vermijd stress en emotionele onrust;
  • Weiger een dag voor de analyse alcohol te drinken;
  • Op de ochtend van de dag van bloeddonatie kun je niet eten, omdat het onderzoek op een lege maag wordt uitgevoerd. Het is alleen toegestaan ​​om in een kleine hoeveelheid water te drinken (niet meer dan 200 milliliter).

Aanbevelingen voor bloedonderzoek:

  • Bereid een prikplaats voor (bloedafname). Dit is in de regel de elleboogbocht van de arm. Als u uw hand van kleding moet bevrijden;
  • Plaats een veneuze tourniquet op de onderarm en vraag de patiënt om met zijn vuist te 'werken';
  • Om huidintegratie te verwerken met een antiseptische oplossing (medische alcohol);
  • Breng een naald in en trek de benodigde hoeveelheid bloed in een reageerbuis of spuit;
  • Breng aan het einde van de manipulatie een met alcohol bevochtigde wattenbolletje op de wond aan, buig de arm in het ellebooggewricht en blijf gedurende 10 minuten in deze positie. Dit is nodig om het bloeden te stoppen..

Bloed van een patiënt wordt naar een laboratorium gestuurd. Daar worden koolhydraten aan toegevoegd en wordt het tijdstip van hun splitsing bepaald. Op basis van deze indicator wordt het resultaat gedecodeerd.

Houd er rekening mee dat alleen een arts het resultaat kan decoderen, rekening houdend met alle factoren.

De snelheid van amylase in het bloed

Er moet aan worden herinnerd dat het in het bloed gebruikelijk is om 2 soorten van dit enzym te onderscheiden. Dit zijn alvleesklier- en alfa-amylase. Daarom hebben ze verschillende normen. In elk laboratorium kunnen de indicatoren enigszins variëren, omdat verschillende reagentia worden gebruikt. Daarom is er in de vorm met het resultaat een kolom waarin de limieten van de norm van dit laboratorium worden aangegeven. Er zijn echter algemeen aanvaarde normen voor indicatoren op basis van gegevens van een onafhankelijk laboratorium..

Tabel met alpha-amylase norm (totaal amylase in het bloed) bij volwassenen en kinderen:

LeeftijdNorm alpha-amylase, eenheden / l
Kinderen onder de 2 jaar5 - 65
Van 2 tot 70 jaar oud24 - 125
Meer dan 70 jaar oud30 - 160

De normen van alvleesklieramylase, dat deel uitmaakt van alfa-amylase, worden weergegeven in de tabel:

LeeftijdNorm alpha-amylase, eenheden / l
Kinderen onder de 6 maandenNiet meer dan 8
Van 6 tot 12 maandenMaximaal 23
Ouder dan 1e jaarNiet meer dan 50

Redenen voor afwijkingen

Afwijking van de norm, zowel naar boven als naar beneden, is een teken van het optreden of langdurig beloop van bepaalde ziekten, met name het maagdarmkanaal.

Alpha Amylase verhoogd

Een toename van alvleesklier en alfa-amylase kan optreden bij aanwezigheid van de volgende aandoeningen:

  • Acute en chronische pancreatitis. In dit geval produceren de lichaamscellen amylase in een grotere hoeveelheid dan nodig;
  • Tumor- en cystische veranderingen in de weefsels van het orgel, evenals de aanwezigheid van stenen in de kanalen van de galblaas. In dit geval treedt secundaire ontsteking op, wat bijdraagt ​​aan een verhoogde productie van amylase. Indicatoren nemen toe tot 200 U / L;
  • Diabetes. Deze ziekte wordt gekenmerkt door een verminderd metabolisme van koolhydraten. In dit geval wordt een deel van het amylase naar het bloed gestuurd en voldoet het niet aan zijn directe taken, dat wil zeggen dat het niet deelneemt aan de afbraak van koolhydraten;
  • Peritonitis is een ontsteking van het peritoneum. Dit proces draagt ​​bij aan de verspreiding van ontstekingen naar alle organen van de buikholte, inclusief de alvleesklier;
  • Bof - ontsteking van de speekselklieren. Het draagt ​​bij aan een lichte prestatieverbetering;
  • Nierfalen. Zoals je weet verlaat amylase het menselijk lichaam via de nieren. Als hun werking echter wordt verstoord, wordt dit enzym niet volledig uit het bloed uitgescheiden, wat leidt tot een verhoging van de indexen;
  • Buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • Buikletsel;
  • Alcoholmisbruik kan ook leiden tot hogere tarieven;
  • Het gebruik van "verkeerd" voedsel, dat wil zeggen vet, gerookt, gebakken, zout voedsel in grote hoeveelheden.

Verminderd amylase

De oorzaken van een afname van alfa-amylase in het bloed kunnen zijn:

  • Alvleeskliernecrose - de dood van een aanzienlijk deel van de alvleesklier;
  • Acute of chronische hepatitis. Deze aandoening veroorzaakt een overtreding van metabole processen, waaronder koolhydraten. Tegelijkertijd vermindert de alvleesklier de hoeveelheid enzymen die na verloop van tijd worden geproduceerd;
  • Levercirrose;
  • Tumorproces in de alvleesklier. Dit omvat alleen die tumoren (kwaadaardig) die leiden tot veranderingen in de weefsels van het orgaan. In dit geval kunnen de veranderde weefsels het enzym niet produceren;
  • Resectie (verwijdering) van een aanzienlijk deel van de alvleesklier.

Amylase en pancreatitis

Zoals je weet, is amylase een marker van alvleesklieraandoeningen, of liever pancreatitis. Er moet echter worden opgemerkt dat de oorzaak van een lichte toename elke ontsteking van het maagdarmkanaal kan zijn.

In het geval dat de indicatoren van alvleesklieramylase 6 tot 10 keer hoger zijn dan normaal, duidt dit op de ontwikkeling van ernstige ontsteking in het orgaan. Dat wil zeggen dat bij aanwezigheid van geschikte symptomen acute pancreatitis of een verergering van het chronische proces wordt gediagnosticeerd..

Er moet ook worden opgemerkt dat bij een langdurig verloop van chronische pancreatitis tijdens een exacerbatieperiode de indicatoren enigszins kunnen toenemen. Dit komt door de aanpassing van het lichaam..

In de eerste uren van het begin van de ziekte wordt een significante toename van alfa-amylase bepaald. Na 48-72 uur normaliseert het niveau..

Vind je het artikel leuk? Deel het met je vrienden op sociale netwerken:

Verhoogde alfa-amylase in het bloed - oorzaken en normaal bij volwassenen

Neemt deel aan de afbraak van polysacchariden (zetmeel, glycogeen, enz.) Tot glucose, maltose en dextrines..

Synoniemen:
Diastasis
1,4-a-D-glucaanhydrolase
Serum amylase
Bloedamylase
Amylase veel voorkomend
Totaal alfa-amylase

Benaming in de analyses:
Amy
alfa-amylase
Aml
Diastase
serum amylase
bloed amylase

Inhoud:

De belangrijkste producenten van alfa-amylase:

  • Alvleesklier
  • Speekselklieren (parotis, sublinguaal, submandibulair, klein)

In kleinere hoeveelheden wordt dit enzym aangetroffen in de aanhangsels van de baarmoeder, darmen, longen, spier- en vetweefsel, nieren en lever.

Alpha-amylase in de mondholte en het darmkanaal.

Bij een gezond persoon komt het in zeer kleine hoeveelheden in het bloed, als gevolg van normale fysiologische vernieuwing van cellen van de bovengenoemde organen.

Totaal of serum alfa-amylase in het bloed wordt weergegeven door twee iso-enzymen:

  • Alvleesklier alfa-amylase (P-type) ≈40%
  • Speeksel alfa-amylase (S-type) ≈60%

Bij pathologische aandoeningen die gepaard gaan met schade aan het pancreasweefsel, stijgt het totale amylase in het bloed als gevolg van een toename
pancreas P-alfa-amylase.

Bij ziekten van de speekselklieren neemt het totale serumamylase toe als gevolg van de fractie speeksel S-alfa-amylase.

In de overgrote meerderheid van de gevallen wordt een toename van de activiteit van totaal amylase in het bloed geassocieerd met pathologie van de alvleesklier. Daarom wordt de analyse van amylase-isoenzymen (P- of S-) uitgevoerd volgens speciale indicaties: om de diagnose van pancreatitis te bevestigen; voor differentiële diagnose van pathologie van de alvleesklier, speekselklieren, eierstokken, eileiders, longen, enz..

Het alfa-amylasemolecuul is klein, dus wordt het door de nieren goed uit het bloed gefilterd. Met een toename van het enzym in het bloed stijgt ook het gehalte in de urine.

Alpha-amylase in het bloed - de norm bij vrouwen en mannen

Amylase in het bloed - de norm bij vrouwen en mannen op leeftijd
/tafel/

Bij pasgeborenen, kinderen jonger dan één jaar is de synthese van a-amylase niet significant, daarom is het gehalte van het enzym in het bloed 2-5 keer lager dan bij volwassenen. Met de introductie van complementair voedsel en de ontwikkeling van het spijsverteringssysteem neemt de amylasesynthese toe en bereikt het niveau van het enzym in het bloed geleidelijk "volwassen" waarden.

De snelheid van totaal amylase in het bloed van vrouwen en mannen naar leeftijd

/ Gebruik lokale laboratoriumnormen voor een nauwkeurigere interpretatie. Methoden voor het bepalen van de activiteit van amylase in het bloed zijn verschillend /

Leeftijd
vrouwelijk mannelijk
Totaal a-amylase in het bloed
norm
0-2 dagentot 8 eenheden / l
2 dagen - 1 jaar5-65 eenheden / l
1 jaar - 70 jaar25-125 eenheden / l
Meer dan 70 jaar oud20-160 U / L
Alvleesklieramylase - de norm bij vrouwen op leeftijd

/ Gebruik lokale laboratoriumnormen voor een nauwkeurigere interpretatie. Methoden voor het bepalen van de activiteit van amylase in het bloed zijn verschillend /

Vrouw leeftijdAlvleesklier
a-amylase in het bloed
norm
0-6 maanden1-12 U / L
6 maanden - 1 jaar1-23 U / L
1 jaar - 2 jaar3-38 eenheden / l
2 jaar - 19 jaar4-31 U / L
Meer dan 19 jaar oud8-51 eenheden / l

Wanneer amylaseanalyse nodig is?

Indicaties voor
bloedtest voor a-amylase:

  • Acute buikpijn.
  • Diagnose van acute alvleesklieraandoeningen.
  • Evaluatie van de effectiviteit van de behandeling van pancreaspathologie (inclusief kanker).
  • Differentiële diagnose van ziekten van het maagdarmkanaal.
  • Bof (ontsteking van de parotis-speekselklieren).
  • Taaislijmziekte.
De grootste waarde van een bloedtest voor totaal amylase is de diagnose van de oorzaak van acute buikpijn.

De klinische betekenis van analyse van serumamylase is de identificatie en behandeling van acute alvleesklieraandoeningen. De belangrijkste redenen voor de verhoging
totaal alfa-amylase in het bloed:

- Acute ontsteking aan de alvleesklier
- buikletsel
- Peritonitis
- Chronische pancreatitis
- Tumor-, cyste- of alvleesklierkanker
- Acute cholecystitis, inclusief calculous
- Acute infectieuze hepatitis
- Perforatie van een maagzweer
- Acute doorbloedingsstoornissen van de buikholte, darminfarct
- Darmobstructie, perforatie van de darm
- Nierfalen
- Ziekte van Crohn
- Bof
- Macroamylazemie
- Buitenbaarmoederlijke zwangerschap
- Ovariële pathologie, salpingitis
- Diabetische ketoacidose

Het is duidelijk dat een toename van de activiteit van totaal a-amylase in het bloed niet alleen wordt waargenomen bij de pathologie van de alvleesklier. Maar een toename van 3-5 keer heeft bijna altijd pancreasoorsprong.

Een significante toename van serum alfa-amylase met 10 of meer keren bij ernstige buikpijn suggereert acute pancreatitis *. * Pancreatitis - ontsteking van de alvleesklier

Pancreatitis - waarom alfa-amylase in het bloed stijgt?

Alvleesklier (alvleesklier) - een klein orgaan van de buikholte, lichtgeel, tot 15 cm lang en weegt ongeveer 100 g. Gelegen achter de maag.

Tot 10% van het alvleesklierweefsel produceert alvleesklierhormonen (insuline, glucagon en somatostatine).

Tot 90% van de orgaanmassa wordt vertegenwoordigd door acinair weefsel dat pancreassap produceert. Het omvat: elektrolyten opgelost in water en drie groepen spijsverteringsenzymen:

  • Amylases (actief) - breken koolhydraten af.
  • Lipasen (actief) - verteren vetten.
  • Proteolytische enzymen of proteasen (in inactieve vorm) - normaal gesproken worden proteasen alleen geactiveerd in de darm, waar voedseleiwitten worden verteerd (proteolyse).

Alvleesklierensap wordt opgevangen in het centrale (Wirsung) kanaal van de alvleesklier. Vervolgens stroomt het in het gemeenschappelijke galkanaal en wordt het (samen met gal) verzameld in de hepato-pancreas (Vaterova) -ampul. Het binnendringen van het "spijsverteringsmengsel" in de twaalfvingerige darm reguleert de sluitspier van Oddi.

Normaal gesproken worden alvleesklierproteasen geactiveerd (trypsinogeen tot trypsine, enz.) En vertonen hun agressieve 'verterende' eigenschappen uitsluitend in de dunne darmholte..

Als gevolg van mechanisch trauma, wanneer de uitscheidingskanalen worden geblokkeerd of onder invloed van alcohol, is het pancreasweefsel beschadigd, ontstoken en opgezwollen. Membranen van acinaire cellen worden hyperpermeabel. Alvleesklier-enzymen “stromen uit”, worden onmiddellijk geactiveerd en komen in het bloed terecht, waardoor (zelfverteerbaar) pancreasweefsel wordt vernietigd.

  • Acute pancreatitis is een inflammatoire en destructieve laesie van de alvleesklier als gevolg van activering van pancreasproteasen in de klier.

Acute pancreatitis gaat gepaard met een enorme afgifte van alle pancreasenzymen in de bloedbaan, inclusief lipase.

Lipase is een strikt specifieke indicator voor vernietiging van de alvleesklier: als het niveau ervan hoog is, staat de diagnose van pancreatitis niet in twijfel..

De belangrijkste oorzaken van acute pancreatitis:
1. Alcoholmisbruik
2. Galsteenziekte

Andere redenen:
- Infecties (viraal, bacterieel).
- Verwondingen aan de alvleesklier als gevolg van een harde klap op de buik (bij vallen, vechten, etc.)
- Pathologische veranderingen in het gemeenschappelijke galkanaal, Vater's tepel, sluitspier van Oddi (gal in de pancreaskanalen gegoten).
- Ziekten van de twaalfvingerige darm 12 (duodenitis, enz.)
- Helminthiasis.
- Ontstekingsziekten van de lever en de galwegen.
- Acute circulatiestoornissen in de vaten van de alvleesklier: trombo-embolie, langdurige spasmen, verstopping met vetdruppels of atherosclerotische plaques, enz..
- Giftige vergiftiging (kwik, arseen, fosfor, enz.) Of drugsschade aan alvleesklierweefsel.

De eerste symptomen van acute pancreatitis zijn
plotselinge scherpe pijn in de bovenbuik (overbuikheid) of in de navel. Pijn kan worden gegeven in de rug, linker hypochondrium, linkerschouder en schouderblad. Soms vangt de pijn een brede strook op van het hypochondrium naar het hypochondrium, het is een gordel. De pijn kan gepaard gaan met herhaaldelijk braken dat geen verlichting geeft, barst in de buik, winderigheid, boeren, koorts. Er is geen eetlust, de ontlasting is vaker vertraagd.

De pijn verdwijnt enigszins in een zittende positie, liggend op zijn buik of buigend aan zijn linkerkant.



Hoe verandert het niveau van a-amylase in het bloed bij acute pancreatitis

Ziekte periodeNiveau
bloedamylasen
2-12 uur na het begin van een acute aanval en de volgende 1-2 dagenongeveer 1000 eenheden / liter en hoger
3-4 dagen5 keer hoger dan normaal
5-6 dagengeleidelijke afname tot normale waarden

Als indicatoren van serum-a-amylase na een acute aanval van pancreatitis lange tijd niet normaal worden, zal de ontwikkeling van pancreas-pseudocyste ontstaan.

Een toename en vervolgens een snelle afname van het hoge gehalte aan a-amylase en andere spijsverteringsenzymen in het bloed bij acute pancreatitis is een slecht prognostisch teken. In 20% van de gevallen is acute pancreatitis erg moeilijk en een levensbedreigende aandoening..

Verhoogd alfa-amylase in het bloed bij chronische pancreatitis

Chronische pancreatitis is een geleidelijk ontwikkelende, langdurige ontsteking van de alvleesklier. Soms zonder acute aanvallen, bijna asymptomatisch.

Bij chronische pancreatitis kan de activiteit van a-amylase in het bloed en de urine normaal, verhoogd of zelfs laag zijn. Daarom is de analyse van de serumamylase-activiteit in deze situatie niet informatief.

Om chronische pancreasziekten te identificeren, worden provocatieve tests gebruikt (met proserin, met glucose):
Normaal gesproken stijgt na toediening van proserine (of glucose) het niveau van a-amylase in het bloed tot 60% van de aanvankelijke.
Bij pathologie van de alvleesklier met ernstige secretoire deficiëntie stijgt het amylase in het bloed met 30% ten opzichte van de beginwaarde.

Verhoogd a-amylase bij alvleesklierkanker

De activiteit van a-amylase in het bloed en de urine bij kwaadaardige alvleeskliertumoren kan licht toenemen, het kan normaal blijven. Deze test wordt niet gebruikt om alvleesklierkanker te diagnosticeren..

Verhoogd a-amylase met macroamylasemie

Een geïsoleerde verhoging van het serum-a-amylasegehalte is een belangrijk diagnostisch teken van zeldzame goedaardige macroamylasemie.

Deze aandoening is te wijten aan de binding van verschillende a-amylasemoleculen aan plasma-eiwitten. Vanwege hun grote omvang kunnen "macroamylase" -aggregaten de glomerulaire membranen van de nieren niet passeren, daarom hopen ze zich op in het bloed.

Zwangere Alpha Amylase

Tijdens de zwangerschap kan het amylase in het bloed licht verhoogd zijn. Dit is niet in tegenspraak met de toegestane fysiologische norm.

Geneesmiddelen die alfa-amylase in het bloed verhogen:

Oestrogeenbevattende medicijnen
Tetracyclines
Sulfasalazine
Metronidazole
L-asparaginase
Azathioprine
Hypothiazide
Furosemide
Valproïnezuur
Aspirine
Hoge dosis glucocorticoïden

Blood Alpha Amylase Lowered - Oorzaken

Een abnormale afname van alfa-amylase in het bloed is zeer zeldzaam en duidt op een afname van de pancreasfunctie of schade aan andere klieren van uitwendige secretie geassocieerd met erfelijke of infectieziekten.

Lage amylasespiegels in het bloed zijn niet klinisch relevant. In de praktijk is de interpretatie van hoge enzymwaarden belangrijk..

Waarom is het gevaarlijk om a-amylase in het bloed te verhogen??

Een verhoging van het alfa-amylase in het bloed zelf is veilig. Maar het wordt geassocieerd met ontsteking van de alvleesklier en het binnendringen in het bloed van actieve proteasen, die de alvleesklier beschadigen en vervolgens andere organen.

Het overschrijden van de normale waarden van alfa-amylase in het bloed met meer dan 3 keer - een teken van pancreasontsteking

Als gevolg van het vermijden van actieve proteasen in het bloed, neemt het niveau van kinins, histamine en andere bioactieve stoffen toe. Algemene microcirculatoire aandoeningen ontwikkelen zich, instorting is mogelijk.

Wat te doen als pancreasamylase verhoogd is

Significante toename van alvleesklieramylase in het bloed - een indicatie voor ziekenhuisopname.

Pre-ziekenhuismaatregelen zijn gericht op het elimineren van pijn en het onderdrukken van de activiteit van pancreasenzymen.

Pijnstillers: Baralgin, Analgin, Tramal.

Om spasmen te elimineren: Papaverine, Halidor, No-Shpa.

Krampstillend anticholinergica: Buscopan, Metacin.

Normalisatie van de toon van de sluitspier van Oddi: Duspatalin.

Remming van pancreasenzymactiviteit: Quamatel (famotidine).

Antihistaminica, anti-serotonine, oedeemreducerende geneesmiddelen: Tavegil, Suprastin, Dimedro, Peritol.

Bij ernstige vormen van acute pancreatitis worden activiteiten uitgevoerd op de intensive care-afdeling. Om enzymatische toxemie op de eerste dag van de ziekte te verminderen, worden Contrical of andere proteolyse-remmers intraveneus toegediend. Antibacteriële therapie wordt voorgeschreven..

Nadat de acute situatie is verdwenen, worden pancreasenzymen die geen gal bevatten gedurende 3 maanden voorgeschreven (2 weken inname, 10 dagen terugtrekking): Pancreatin, Mezim-forte, Creon, Pancitrat (3 maal daags 1 tablet bij de maaltijd).

Dieet om alvleesklieramylase te verminderen

In de eerste 1-2-3 dagen van een acute aandoening - honger.

Vervolgens geleidelijk geïntroduceerd in het dieet:
- gepureerde granen op het water;
- slijmerige geraspte soepen op het water;
- melk;
- zwakke thee met paneermeel;
- omelet;
- kwark;
- laaggemineraliseerd water zonder gas, 50-100 ml 5-6 keer per dag: Slavyanovskaya, Essentuki nr. 4, Borjomi, Naftusya.

Vanaf de 7e dag is het toegestaan:
- puree, aardappelen;
- stoomkoteletten, gekookte vis;
- Witbrood;
- gebakken appels, vruchtenmoes.

In de herstelperiode kan kruidengeneesmiddel worden gebruikt (na overleg met de arts).

Pancreatitis kruiden
Ganzen vijftigerkruid - 1 eetlepel
Stinkende gouwe - 1 eetl. l.
Calendula - 1 eetl. l.
Althea-wortel - 1 eetl. l.

Brouw 1 eetlepel van de collectie met 1 kopje kokend water, verwarm gedurende 15 minuten in een waterbad. Aanklagen. Neem 3 maal daags 1/3 kopje 15 minuten voor de maaltijd. Toegangscursus: 1 maand.

Dieet nr. 5P met verhoogd amylase en pancreatitis

Basisprincipes van voeding:

  • Elimineer alcohol volledig.
  • Voedsel stomen of koken, hakken.
  • Maaltijdschema: in kleine porties, 4-6 keer per dag.

Wat is verboden?
Rijke bouillons: vlees, kip, vis, groente, vooral champignons.
Hardgekookte eieren, gebakken eieren.
Vet vlees, gevogelte, vis, wild.
Reuzel, rundvlees en schapenvlees.
Rauw: kool, radijs, radijs, zuring, spinazie, groene uien.
Gerookt vlees, kruiden, hartig voedsel, conserven, champignons, worstjes.
Broodjes, vers gebak, bruin brood, ijs, vettige desserts, cacao, chocolade.
Elke vorm van alcohol.

Wat te beperken?
Vetten: boter - 30 g, groente - 20 g per dag.
Snelle koolhydraten, suiker.
Grove vezels, gekookte (gestoofde) kool.
Te zuur, zoet rauw fruit.
Gebak, gebak, koffie, sterke thee.

Wat is toegestaan?
Gedroogd wit brood.
Gekookte, gestoofde groenten.
Elke pap, pasta.
Vetarm vlees, gevogelte, vis (stoomkoteletten, gehaktballen, soufflé, broodjes, enz.)
Eieren in de vorm van een eiwitomelet. Zacht gekookt 1 stuk per dag.
Melk, zure kwark, Hollandse kaas, Adyghe.
Gebakken appels, vruchtenmoes.
Rozenbottelbouillon, zwakke thee, gelei en compotes op xylitol.

Een therapeutisch dieet wordt gedurende minimaal 6 maanden waargenomen. In de toekomst moet je volgens Pevzner het dieet nummer 5 volgen (zie video).

Hoe bloed te doneren voor alfa-amylase

Om de activiteit van alpha-amylase te bepalen, wordt bloed uit een ader genomen (5 ml)

Bij een acute aandoening kan op elk moment bloed worden gedoneerd..

Bij een routinematige analyse doneert bloed 's ochtends, strikt op een lege maag: niet eten, niet drinken.

Rook niet voordat u bloed heeft gedoneerd..

Valse verhoogde resultaten van een bloedtest voor alfa-amylase kunnen optreden bij chronisch nierfalen, terwijl de bovengenoemde medicijnen worden ingenomen.

Vals ingetogen - tegen de achtergrond van hypercholesterolemie (hoog cholesterol in het bloed).

Een lichte geïsoleerde toename van alfa-amylase in het bloed
geen goede reden om een ​​diagnose te stellen.

Biochemische bloedtest - normen, waarde en interpretatie van indicatoren bij mannen, vrouwen en kinderen (naar leeftijd). Enzymactiviteit: amylase, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, lipase, pepsinogenen, enz..

De site biedt alleen referentie-informatie voor informatieve doeleinden. Diagnose en behandeling van ziekten moet worden uitgevoerd onder toezicht van een specialist. Alle medicijnen hebben contra-indicaties. Specialistisch overleg vereist!

Hieronder bekijken we wat elke indicator van de biochemische analyse van bloed zegt, wat zijn de referentiewaarden en decodering. We zullen in het bijzonder praten over indicatoren van enzymactiviteit, bepaald in het kader van deze laboratoriumtest..

Alpha amylase (amylase)

Alpha-amylase (amylase) is een enzym dat betrokken is bij de afbraak van zetmeelproducten in glycogeen en glucose. Amylase wordt geproduceerd door de alvleesklier en de speekselklieren. Bovendien is speekselamylase een S-type en de alvleesklier een P-type, maar beide soorten enzymen zijn in het bloed aanwezig. Het bepalen van de activiteit van alfa-amylase in het bloed is een telling van de activiteit van beide typen enzymen. Aangezien dit enzym door de alvleesklier wordt geproduceerd, wordt de bepaling van zijn activiteit in het bloed gebruikt om ziekten van dit orgaan (pancreatitis, enz.) Te diagnosticeren. Bovendien kan amylase-activiteit duiden op de aanwezigheid van andere ernstige afwijkingen van de buikorganen, waarvan het verloop leidt tot irritatie van de alvleesklier (bijvoorbeeld peritonitis, acute appendicitis, darmobstructie, buitenbaarmoederlijke zwangerschap). De bepaling van de alfa-amylaseactiviteit in het bloed is dus een belangrijke diagnostische test voor verschillende pathologieën van de buikorganen..

Dienovereenkomstig wordt de bepaling van alfa-amylase-activiteit in het bloed als onderdeel van een biochemische analyse voorgeschreven in de volgende gevallen:

  • Vermoeden of eerder geïdentificeerde pathologie van de alvleesklier (pancreatitis, tumoren);
  • Cholelithiasis;
  • Bof (speekselklierziekte);
  • Acute buikpijn of trauma aan de buik;
  • Elke pathologie van het spijsverteringskanaal;
  • Vermoeden of eerder ontdekte cystische fibrose.

Normaal gesproken is de bloedamylase-activiteit bij volwassen mannen en vrouwen, evenals bij kinderen ouder dan 1 jaar, 25 - 125 E / l (16 - 30 mccal / l). Bij kinderen van het eerste levensjaar varieert de normale activiteit van het enzym in het bloed van 5 - 65 E / L, wat te wijten is aan de lage amylaseproductie als gevolg van de kleine hoeveelheid zetmeelrijk voedsel in de voeding van een baby.

Een toename van de activiteit van alfa-amylase in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Pancreatitis (acuut, chronisch, reactief);
  • Cyste of tumor van de alvleesklier;
  • Verstopping van het pancreaskanaal (bijv. Steen, commissuren, enz.);
  • Macroamylasemie
  • Ontsteking of schade aan de speekselklieren (bijvoorbeeld met bof);
  • Acute peritonitis of appendicitis;
  • Perforatie (perforatie) van een hol orgaan (bijv. Maag, darmen);
  • Diabetes mellitus (tijdens ketoacidose);
  • Ziekten van de galwegen (cholecystitis, galsteenziekte);
  • Nierfalen;
  • Buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • Ziekten van het spijsverteringskanaal (bijvoorbeeld maagzweer of twaalfvingerige darm, darmobstructie, darminfarct);
  • Trombose van de vaten van het mesenterium van de darm;
  • Breuk van een aorta-aneurysma;
  • Chirurgie of letsel aan de buikorganen;
  • Kwaadaardige neoplasma's.

Een afname van de alfa-amylase-activiteit in het bloed (waarden dichtbij nul) kan wijzen op de volgende ziekten:
  • Alvleesklierinsufficiëntie;
  • Taaislijmziekte;
  • De gevolgen van het verwijderen van de alvleesklier;
  • Acute of chronische hepatitis;
  • Alvleeskliernecrose (dood en verval van de alvleesklier in de laatste fase);
  • Thyrotoxicosis (een hoog niveau van het schildklierhormoon in het lichaam);
  • Toxicose bij zwangere vrouwen.

Alanine-aminotransferase (AlAT)

Alanine-aminotransferase (AlAT) is een enzym dat het aminozuur alanine van het ene eiwit naar het andere overbrengt. Dienovereenkomstig speelt dit enzym een ​​sleutelrol bij de eiwitsynthese, het aminozuurmetabolisme en de energieproductie door cellen. AlAT werkt in de cellen, daarom is de inhoud en activiteit normaal gesproken hoger in weefsels en organen, en in het bloed respectievelijk lager. Wanneer de activiteit van AlAT in het bloed stijgt, duidt dit op schade aan organen en weefsels en de vrijgave van het enzym daarvan in de systemische circulatie. En aangezien de hoogste ALAT-activiteit wordt waargenomen in de cellen van het myocard, de lever en de skeletspieren, duidt een toename van het actieve enzym in het bloed op schade aan precies deze aangegeven weefsels.

De meest uitgesproken activiteit van AlAT in het bloed neemt toe met schade aan levercellen (bijvoorbeeld bij acute toxische en virale hepatitis). Bovendien neemt de activiteit van het enzym toe zelfs vóór de ontwikkeling van geelzucht en andere klinische tekenen van hepatitis. Een iets kleinere toename van de enzymactiviteit wordt waargenomen bij brandwonden, myocardinfarct, acute pancreatitis en chronische leverpathologieën (tumor, cholangitis, chronische hepatitis, enz.).

Gezien de rol en organen waarin AlAT werkt, zijn de volgende aandoeningen en ziekten een indicatie voor het bepalen van de activiteit van een enzym in het bloed:

  • Elke leverziekte (hepatitis, tumoren, cholestase, cirrose, vergiftiging);
  • Vermoeden van acuut myocardinfarct;
  • Spierpathologie;
  • Controle van de toestand van de lever tijdens het gebruik van medicijnen die dit orgaan negatief beïnvloeden;
  • Preventieve onderzoeken;
  • Onderzoek van potentiële bloeddonoren en organen;
  • Screening op mensen die mogelijk hepatitis hebben opgelopen als gevolg van blootstelling aan virale hepatitis.

Normaal gesproken moet de activiteit van AlAT in het bloed bij volwassen vrouwen (ouder dan 18 jaar) minder zijn dan 31 eenheden / liter en bij mannen - minder dan 41 eenheden / liter. Bij kinderen jonger dan één jaar is de normale activiteit van AlAT minder dan 54 E / l, 1-3 jaar oud - minder dan 33 E / d, 3-6 jaar oud - minder dan 29 E / l, 6-12 jaar oud - minder dan 39 E / l. Bij adolescente meisjes van 12-17 jaar oud is de normale activiteit van AlAT minder dan 24 eenheden / liter en bij jongens van 12-17 jaar oud - minder dan 27 eenheden / liter. Bij jongens en meisjes ouder dan 17 jaar is de activiteit van AlAT normaal gesproken hetzelfde als bij volwassen mannen en vrouwen.

Een toename van de ALAT-activiteit in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acute of chronische leveraandoeningen (hepatitis, cirrose, vette hepatosis, zwelling of levermetastasen, alcoholische leverschade, enz.);
  • Obstructieve geelzucht (verstopping van het galkanaal met een steen, tumor, enz.);
  • Acute of chronische pancreatitis;
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Myocardiale dystrofie;
  • Hitteberoerte of verbrandingsziekte;
  • Schok;
  • Hypoxie;
  • Trauma of necrose (dood) van spieren van elke lokalisatie;
  • Myositis;
  • Myopathie
  • Hemolytische anemie van elke oorsprong;
  • Nierfalen;
  • Pre-eclampsie;
  • Filariasis;
  • Levertoxische medicijnen gebruiken.

Een toename van de ALAT-activiteit in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Vitamine B-tekort6;
  • De terminale stadia van leverfalen;
  • Uitgebreide leverschade (necrose of cirrose van het grootste deel van het orgaan);
  • Obstructieve geelzucht.

Aspartaat-aminotransferase (AsAT)

Aspartaataminotransferase (AsAT) is een enzym dat zorgt voor een aminogroepoverdrachtsreactie tussen aspartaat en alfa-ketoglutaraat om oxaalazijnzuur en glutamaat te vormen. Daarom speelt AsAT een sleutelrol bij de synthese en afbraak van aminozuren, evenals bij het genereren van energie in cellen..

AsAT is, net als AlAT, een intracellulair enzym, omdat het voornamelijk in cellen werkt en niet in het bloed. Dienovereenkomstig is de concentratie AcAT normaal in weefsels die hoger zijn dan in bloed. De hoogste activiteit van het enzym wordt waargenomen in de cellen van het myocard, spieren, lever, alvleesklier, hersenen, nieren, longen, evenals in witte bloedcellen en rode bloedcellen. Wanneer de activiteit van AsAT in het bloed toeneemt, duidt dit op de afgifte van het enzym uit de cellen in de systemische circulatie, die optreedt wanneer organen met een grote hoeveelheid AsAT worden beschadigd. Dat wil zeggen, de activiteit van AsAT in het bloed neemt sterk toe bij leveraandoeningen, acute pancreatitis, spierschade, myocardinfarct.

De bepaling van de AsAT-activiteit in het bloed is geïndiceerd voor de volgende aandoeningen of ziekten:

  • Leverziekte
  • Diagnose van acuut myocardinfarct en andere pathologieën van de hartspier;
  • Ziekten van de spieren van het lichaam (myositis, enz.);
  • Preventieve onderzoeken;
  • Onderzoek van potentiële bloeddonoren en organen;
  • Onderzoek van mensen die in contact komen met patiënten met virale hepatitis;
  • Controle van de toestand van de lever tijdens het gebruik van medicijnen die het orgaan negatief beïnvloeden.

Normaal gesproken is de activiteit van AsAT bij volwassen mannen minder dan 47 U / L en bij vrouwen minder dan 31 U / L. AsAT-activiteit bij kinderen varieert normaal gesproken afhankelijk van de leeftijd:
  • Kinderen onder de leeftijd van minder dan 83 eenheden / liter;
  • Kinderen van 1 tot 3 jaar - minder dan 48 eenheden / l;
  • Kinderen van 3 tot 6 jaar - minder dan 36 eenheden / l;
  • Kinderen van 6 tot 12 jaar - minder dan 47 eenheden / l;
  • Kinderen van 12-17 jaar: jongens - minder dan 29 eenheden / liter, meisjes - minder dan 25 eenheden / liter;
  • Adolescenten ouder dan 17 jaar - zoals bij volwassen vrouwen en mannen.

Een toename van de activiteit van AcAT in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis, reumatische hartziekte;
  • Cardiogene of giftige shock;
  • Pulmonale trombose;
  • Hartfalen;
  • Skeletspierziekten (myositis, myopathie, polymyalgie);
  • Vernietiging van een groot aantal spieren (bijvoorbeeld uitgebreide verwondingen, brandwonden, necrose);
  • Hoge fysieke activiteit;
  • Zonnesteek;
  • Leverziekten (hepatitis, cholestase, kanker en levermetastasen, enz.);
  • Pancreatitis
  • Alcohol gebruik;
  • Nierfalen;
  • Kwaadaardige neoplasma's;
  • Hemolytische anemie;
  • Grote thalassemie;
  • Infectieziekten waarbij skeletspieren, hartspier, longen, lever, rode bloedcellen, witte bloedcellen (bijvoorbeeld bloedvergiftiging, infectieuze mononucleosis, herpes, longtuberculose, buiktyfus) beschadigd zijn;
  • Conditie na hartchirurgie of angiocardiografie;
  • Hypothyreoïdie (laag gehalte aan schildklierhormonen in het bloed);
  • Darmobstructie;
  • Lactaatacidose;
  • Veteranenziekte;
  • Kwaadaardige hyperthermie (koorts);
  • Nierinfarct;
  • Beroerte (hemorragisch of ischemisch);
  • Vergiftiging door giftige paddenstoelen;
  • Medicijnen gebruiken die de lever negatief beïnvloeden.

Een afname van de activiteit van AcAT in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Vitamine B-tekort6;
  • Ernstige en enorme leverbeschadiging (bijvoorbeeld leverruptuur, necrose van een groot deel van de lever, enz.);
  • De laatste fase van leverfalen.

Gamma Glutamyl Transferase (GGT)

Gamma-glutamyltransferase (GGT) wordt ook wel gamma-glutamyltranspeptidase (GGTP) genoemd en is een enzym dat het aminozuur gamma-glutamyl van het ene eiwitmolecuul naar het andere overbrengt. Dit enzym wordt het meest aangetroffen in de membranen van cellen met secretoire of sorptievermogen, bijvoorbeeld in epitheelcellen van de galwegen, levertubuli, niertubuli, uitscheidingskanalen van de alvleesklier, borstelrand van de dunne darm, enz. Dienovereenkomstig is dit enzym het meest actief in de nieren, lever, alvleesklier, borstelrand van de dunne darm..

GGT is een intracellulair enzym, daarom is de activiteit normaal gesproken in het bloed laag. En als de activiteit van GGT in het bloed toeneemt, duidt dit op schade aan cellen die rijk zijn aan dit enzym. Dat wil zeggen, de verhoogde activiteit van GGT in het bloed is kenmerkend voor elke leverziekte met beschadiging van de cellen (ook bij het drinken van alcohol of het nemen van medicijnen). Bovendien is dit enzym zeer specifiek voor leverschade, d.w.z. een toename van zijn activiteit in het bloed maakt het mogelijk om de schade aan dit specifieke orgaan nauwkeurig te bepalen, vooral wanneer andere tests ambigu kunnen worden geïnterpreteerd. Als er bijvoorbeeld een toename is van de activiteit van AsAT en alkalische fosfatase, kan dit worden veroorzaakt door de pathologie van niet alleen de lever, maar ook van het hart, de spieren of de botten. In dit geval zal de bepaling van de GGT-activiteit het mogelijk maken om het zieke orgaan te identificeren, want als de activiteit ervan wordt verhoogd, worden de hoge waarden van AsAT en alkalische fosfatase veroorzaakt door leverschade. En als de activiteit van GGT normaal is, dan is de hoge activiteit van AsAT en alkalische fosfatase het gevolg van pathologie van de spieren of botten. Daarom is de bepaling van de GGT-activiteit een belangrijke diagnostische test voor het opsporen van pathologie of leverbeschadiging..

De bepaling van de GGT-activiteit is geïndiceerd voor de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Diagnose en monitoring van lever- en galwegpathologieën;
  • Monitoring van de effectiviteit van alcoholisme therapie;
  • Identificatie van metastasen in de lever met maligne tumoren van elke lokalisatie;
  • Beoordeling van het beloop van kanker van de prostaat, pancreas en hepatoma;
  • Beoordeling van de lever bij gebruik van geneesmiddelen die het orgaan negatief beïnvloeden.

Normaal gesproken is de activiteit van GGT in het bloed bij volwassen vrouwen minder dan 36 eenheden / ml en bij mannen - minder dan 61 eenheden / ml. Normale serum GGT-activiteit bij kinderen hangt af van de leeftijd en is als volgt:
  • Zuigelingen tot 6 maanden - minder dan 204 eenheden / ml;
  • Kinderen van 6 tot 12 maanden - minder dan 34 eenheden / ml;
  • Kinderen van 1 tot 3 jaar oud - minder dan 18 eenheden / ml;
  • Kinderen van 3 tot 6 jaar - minder dan 23 eenheden / ml;
  • Kinderen van 6 tot 12 jaar - minder dan 17 eenheden / ml;
  • Adolescenten 12-17 jaar oud: jongens - minder dan 45 eenheden / ml, meisjes - minder dan 33 eenheden / ml;
  • Adolescenten van 17 - 18 jaar - als volwassenen.

Bij het beoordelen van de activiteit van GGT in het bloed moet men onthouden dat de activiteit van het enzym hoger is, hoe groter het lichaamsgewicht van een persoon. Bij zwangere vrouwen is de activiteit van GGT verminderd in de eerste weken van de zwangerschap.

Bij de volgende ziekten en aandoeningen kan een toename van de GGT-activiteit worden waargenomen:

  • Lever- en galaandoeningen (hepatitis, toxische leverschade, cholangitis, galstenen, tumoren en levermetastasen);
  • Infectieuze mononucleosis;
  • Pancreatitis (acuut en chronisch);
  • Tumoren van de alvleesklier, prostaat;
  • Verergering van glomerulonefritis en pyelonefritis;
  • Het gebruik van alcoholische dranken;
  • Lever giftige medicijnen.

Zure fosfatase (CF)

Zuurfosfatase (CF) is een enzym dat betrokken is bij het metabolisme van fosforzuur. Het wordt in bijna alle weefsels geproduceerd, maar de hoogste activiteit van het enzym wordt opgemerkt in de prostaat, lever, bloedplaatjes en rode bloedcellen. Normaal gesproken is de activiteit van zure fosfatase laag in het bloed, omdat het enzym in de cellen zit. Dienovereenkomstig wordt een toename van de enzymactiviteit waargenomen tijdens de vernietiging van rijke cellen en het vrijkomen van fosfatase in de systemische circulatie. Bij mannen wordt de helft van het in het bloed gedetecteerde zure fosfatase geproduceerd door de prostaatklier. En bij vrouwen komt zure fosfatase in het bloed uit de lever, rode bloedcellen en bloedplaatjes. Dit betekent dat de activiteit van het enzym ziekten van de prostaatklier bij mannen kan detecteren, evenals pathologie van het bloedsysteem (trombocytopenie, hemolytische ziekte, trombo-embolie, myeloom, de ziekte van Paget, ziekte van Gaucher, ziekte van Nimann-Peak, enz.) Bij beide geslachten..

Bepaling van de activiteit van zure fosfatase is geïndiceerd voor vermoedelijke prostaataandoeningen bij mannen en lever- of nierpathologie bij beide geslachten.

Mannen moeten onthouden dat een bloedtest op zure fosfatase-activiteit ten minste 2 dagen (bij voorkeur 6 tot 7 dagen) moet worden uitgevoerd na manipulatie van de prostaatklier (bijvoorbeeld prostaatmassage, transrectale echografie, biopsie, enz.). Bovendien moeten vertegenwoordigers van beide geslachten ook weten dat een analyse van de zure fosfatase-activiteit niet eerder wordt gegeven dan twee dagen na instrumenteel onderzoek van de blaas en darmen (cystoscopie, sigmoïdoscopie, colonoscopie, vingeronderzoek van de rectale ampul, enz.).

Normaal gesproken is de activiteit van zure fosfatase in het bloed bij mannen 0 - 6,5 U / L en bij vrouwen - 0 - 5,5 U / L.

Een toename van de activiteit van zure fosfatase in het bloed wordt opgemerkt bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Ziekten van de prostaat bij mannen (prostaatkanker, prostaatadenoom, prostatitis);
  • De ziekte van Paget;
  • Ziekte van Gaucher
  • Ziekte van Nimann-Peak;
  • Myeloma;
  • Trombo-embolie;
  • Hemolytische ziekte;
  • Trombocytopenie door vernietiging van bloedplaatjes;
  • Osteoporose;
  • Ziekten van het reticulo-endotheliale systeem;
  • Pathologie van de lever en galwegen;
  • Botmetastasen bij kwaadaardige tumoren van verschillende lokalisatie;
  • Diagnostische procedures uitgevoerd op de organen van het urogenitale systeem gedurende de 2-7 voorgaande dagen (rectaal digitaal onderzoek, verzameling van prostaatsecretie, colonoscopie, cystoscopie, enz.).

Creatinefosfokinase (CPK)

Creatinefosfokinase (KFK) wordt ook wel creatinekinase (KK) genoemd. Dit enzym katalyseert het splitsingsproces van één residu van fosforzuur uit ATP (adenosinetrifosforzuur) met de vorming van ADP (adenosinedifosforzuur) en creatinefosfaat. Creatinefosfaat is belangrijk voor de normale stofwisseling, spiercontractie en ontspanning. Creatinefosfokinase wordt in bijna alle organen en weefsels aangetroffen, maar het grootste deel van dit enzym wordt aangetroffen in spieren en myocardium. De minimale hoeveelheid creatinefosfokinase wordt aangetroffen in de hersenen, de schildklier, de baarmoeder en de longen.

Normaal gesproken zit er een kleine hoeveelheid creatinekinase in het bloed en kan de activiteit toenemen met schade aan de spieren, het myocardium of de hersenen. Creatinekinase is verkrijgbaar in drie smaken: KK-MM, KK-MV en KK-VV, waarbij KK-MM een ondersoort is van een enzym uit spieren, KK-MV is een ondersoort van het myocard en KK-MV is een ondersoort van de hersenen. Normaal gesproken is 95% van het creatinekinase in het bloed de KK-MM-ondersoort en worden de KK-MV- en KK-VV-ondersoorten in sporenhoeveelheden bepaald. Momenteel omvat de bepaling van de creatinekinaseactiviteit in het bloed een beoordeling van de activiteit van alle drie de ondersoorten.

Indicaties voor het bepalen van de activiteit van CPK in het bloed zijn de volgende voorwaarden:

  • Acute en chronische aandoeningen van het cardiovasculaire systeem (acuut myocardinfarct);
  • Spierziekten (myopathie, myodystrofie, enz.);
  • Ziekten van het centrale zenuwstelsel;
  • Schildklierziekte (hypothyreoïdie);
  • Verwondingen
  • Kwaadaardige tumoren van elke lokalisatie.

Normaal gesproken is de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed bij volwassen mannen minder dan 190 E / l en bij vrouwen minder dan 167 E / l. Bij kinderen neemt de enzymactiviteit normaal gesproken de volgende waarden aan, afhankelijk van de leeftijd:
  • De eerste vijf levensdagen - tot 650 U / L;
  • 5 dagen - 6 maanden - 0-295 eenheden / l;
  • 6 maanden - 3 jaar - minder dan 220 eenheden / l;
  • 3-6 jaar - minder dan 150 eenheden / l;
  • 6 - 12 jaar: jongens - minder dan 245 eenheden / liter en meisjes - minder dan 155 eenheden / liter;
  • 12-17 jaar: jongens - minder dan 270 eenheden / liter, meisjes - minder dan 125 eenheden / liter;
  • Meer dan 17 - zoals volwassenen.

Een toename van de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Chronische hartaandoeningen (myocardiale dystrofie, aritmie, instabiele angina, congestief hartfalen);
  • Trauma of operatie aan het hart en andere organen;
  • Acute hersenschade;
  • Coma;
  • Skeletspierbeschadiging (uitgebreide verwondingen, brandwonden, necrose, elektrische schokken);
  • Spierziekten (myositis, polymyalgie, dermatomyositis, polymyositis, myodystrofie, enz.);
  • Hypothyreoïdie (laag gehalte aan schildklierhormonen);
  • Intraveneuze en intramusculaire injecties;
  • Geestelijke ziekte (schizofrenie, epilepsie);
  • Longembolie;
  • Sterke spiercontracties (bevalling, krampen, krampen);
  • Tetanus;
  • Hoge fysieke activiteit;
  • Honger;
  • Uitdroging (uitdroging van het lichaam tegen de achtergrond van braken, diarree, overvloedig zweten, enz.);
  • Langdurige onderkoeling of oververhitting;
  • Kwaadaardige tumoren van de blaas, darmen, borst, darmen, baarmoeder, longen, prostaat, lever.

Een afname van de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Lang verblijf in een zittende staat (gebrek aan lichaamsbeweging);
  • Spiermassa.

Creatinefosfokinase, subeenheid van MV (KFK-MV)

De ondersoort KFK-MV creatinekinase komt uitsluitend voor in het myocard, in het bloed is hij normaal gesproken erg klein. Een toename van de activiteit van CPK-MB in het bloed wordt waargenomen bij de vernietiging van de cellen van de hartspier, dat wil zeggen bij een myocardinfarct. De verhoogde activiteit van het enzym wordt na 4 - 8 uur na een hartaanval geregistreerd, bereikt een maximum na 12 - 24 uur en op de 3e dag in het normale verloop van het herstelproces van de hartspier keert de activiteit van CPK-MV terug naar normaal. Daarom wordt de bepaling van KFK-MV-activiteit gebruikt voor de diagnose van een myocardinfarct en de daaropvolgende monitoring van de herstelprocessen in de hartspier. Gezien de rol en locatie van KFK-MV, wordt de bepaling van de activiteit van dit enzym alleen getoond voor de diagnose van een myocardinfarct en om deze ziekte te onderscheiden van een hartaanval van een long of een ernstige aanval van angina pectoris.

Normaal gesproken is de activiteit van KFK-MV in het bloed van volwassen mannen en vrouwen, evenals kinderen, minder dan 24 eenheden / l.

Een toename van de KFK-MV-activiteit wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Giftige myocardiale schade door vergiftiging of een infectieziekte;
  • Voorwaarden na verwondingen, operaties en diagnostische procedures op het hart;
  • Chronische hartaandoeningen (myocarddystrofie, congestief hartfalen, aritmie);
  • Longembolie;
  • Ziekten en letsels van skeletspieren (myositis, dermatomyositis, dystrofie, trauma, operatie, brandwonden);
  • Schok;
  • Reye's syndroom.

Lactaatdehydrogenase (LDH)

Lactaatdehydrogenase (LDH) is een enzym dat zorgt voor de reactie van de omzetting van lactaat in pyruvaat en is daarom erg belangrijk voor de energieproductie door cellen. LDH wordt aangetroffen in normaal bloed en in de cellen van bijna alle organen, maar het grootste deel van het enzym is gefixeerd in de lever, spieren, myocard, rode bloedcellen, witte bloedcellen, nieren, longen, lymfoïd weefsel en bloedplaatjes. Een toename van LDH-activiteit wordt meestal waargenomen bij de vernietiging van cellen waarin het in grote hoeveelheden aanwezig is. Dit betekent dat een hoge enzymactiviteit kenmerkend is voor schade aan het myocardium (myocarditis, hartaanvallen, aritmieën), lever (hepatitis, enz.), Nieren, rode bloedcellen.

Dienovereenkomstig zijn de volgende aandoeningen of ziekten indicaties voor het bepalen van LDH-activiteit in het bloed:

  • Ziekten van de lever en galwegen;
  • Myocardiale schade (myocarditis, myocardinfarct);
  • Hemolytische anemie;
  • Myopathie
  • Kwaadaardige gezwellen van verschillende organen;
  • Longembolie.

Normaal gesproken is de LDH-activiteit in het bloed van volwassen mannen en vrouwen 125 - 220 eenheden / l (bij gebruik van sommige sets reagentia kan de norm 140 - 350 eenheden / l bedragen). Bij kinderen varieert de normale activiteit van het enzym in het bloed afhankelijk van de leeftijd en is als volgt:
  • Kinderen onder de leeftijd van minder dan 450 eenheden / liter;
  • Kinderen van 1 tot 3 jaar - minder dan 344 eenheden / liter;
  • Kinderen van 3 tot 6 jaar - minder dan 315 eenheden / liter;
  • Kinderen van 6 tot 12 jaar - minder dan 330 eenheden / l;
  • Adolescenten 12-17 jaar oud - minder dan 280 eenheden / l;
  • Adolescenten van 17 - 18 jaar - als volwassenen.

Een toename van LDH-activiteit in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Zwangerschap;
  • Pasgeborenen tot 10 dagen leven;
  • Intense fysieke activiteit;
  • Leveraandoeningen (hepatitis, cirrose, geelzucht door verstopping van de galwegen);
  • Myocardinfarct;
  • Embolie of longinfarct;
  • Ziekten van het bloedsysteem (acute leukemie, bloedarmoede);
  • Ziekten en spierschade (trauma, atrofie, myositis, myodystrofie, enz.);
  • Nierziekte (glomerulonefritis, pyelonefritis, nierinfarct);
  • Acute ontsteking aan de alvleesklier;
  • Alle aandoeningen die gepaard gaan met massale celdood (shock, hemolyse, brandwonden, hypoxie, ernstige onderkoeling, enz.);
  • Kwaadaardige tumoren van verschillende lokalisatie;
  • Medicijnen gebruiken die giftig zijn voor de lever (cafeïne, steroïde hormonen, cefalosporine-antibiotica, enz.), Alcohol drinken.

Een afname van LDH-activiteit in het bloed wordt waargenomen bij een genetische aandoening of volledige afwezigheid van enzymsubeenheden.

Lipase

Lipase is een enzym dat zorgt voor de reactie van de splitsing van triglyceriden in glycerol en vetzuren. Dat wil zeggen, lipase is belangrijk voor de normale vertering van vetten die met voedsel het lichaam binnenkomen. Het enzym wordt geproduceerd door een aantal organen en weefsels, maar het leeuwendeel van het lipase dat in het bloed circuleert, is afkomstig van de alvleesklier. Na productie in de alvleesklier komt lipase de twaalfvingerige darm en de dunne darm binnen, waar het vetten uit voedsel afbreekt. Verder gaat lipase vanwege zijn kleine formaat door de darmwand in de bloedvaten en circuleert het in de bloedbaan, waar het doorgaat met het afbreken van vetten tot componenten die door de cellen worden opgenomen..

Een toename van de lipase-activiteit in het bloed wordt meestal veroorzaakt door de vernietiging van pancreascellen en het vrijkomen van een grote hoeveelheid van het enzym in de bloedbaan. Daarom speelt de bepaling van lipase-activiteit een zeer belangrijke rol bij de diagnose van pancreatitis of blokkering van de pancreaskanalen door een tumor, steen, cyste, enz. Bovendien kan een hoge lipase-activiteit in het bloed worden waargenomen bij nieraandoeningen, wanneer het enzym in de bloedbaan wordt vastgehouden..

Het is dus duidelijk dat de volgende aandoeningen en ziekten indicaties zijn voor het bepalen van de activiteit van lipase in het bloed:

  • Vermoeden van acute of verergering van chronische pancreatitis;
  • Chronische pancreatitis;
  • Cholelithiasis;
  • Acute cholecystitis;
  • Acuut of chronisch nierfalen;
  • Perforatie (perforatie) van een maagzweer;
  • Obstructie van de dunne darm;
  • Levercirrose;
  • Buikletsel;
  • Alcoholisme.

Normaal gesproken is de bloedlipase-activiteit bij volwassenen 8 - 78 eenheden / liter en bij kinderen - 3 - 57 eenheden / liter. Bij het bepalen van lipase-activiteit met andere sets reagentia is de normale waarde van de indicator minder dan 190 E / L bij volwassenen en minder dan 130 E / L bij kinderen.

Een toename van lipase-activiteit wordt opgemerkt bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acute of chronische pancreatitis;
  • Kanker, cyste of pseudocyst van de alvleesklier;
  • Alcoholisme;
  • Biliaire koliek;
  • Intrahepatische cholestase;
  • Chronische aandoeningen van de galblaas;
  • Intestinale wurging of hartaanval;
  • Metabole ziekten (diabetes, jicht, obesitas);
  • Acuut of chronisch nierfalen;
  • Perforatie (perforatie) van een maagzweer;
  • Obstructie van de dunne darm;
  • Peritonitis;
  • Bof met schade aan de alvleesklier;
  • Medicijnen nemen die spasmen van de sluitspier van Oddi veroorzaken (morfine, indometacine, heparine, barbituraten, enz.).

Een afname van lipase-activiteit wordt opgemerkt bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Kwaadaardige tumoren van verschillende lokalisatie (behalve pancreascarcinoom);
  • Overmaat triglyceriden in het bloed door ondervoeding of door erfelijke hyperlipidemie.

Pepsinogenes I en II

Pepsinogenes I en II zijn de voorlopers van het belangrijkste maag-enzym pepsine. Ze worden geproduceerd door de maagcellen. Een deel van het pepsinogeen uit de maag komt in de systemische circulatie terecht, waar de concentratie kan worden bepaald door middel van verschillende biochemische methoden. In de maag worden pepsinogenen onder invloed van zoutzuur omgezet in het enzym pepsine, dat de eiwitten die bij het eten horen, afbreekt. Dienovereenkomstig stelt de concentratie van pepsinogenen in het bloed u in staat om informatie te verkrijgen over de toestand van de secretoire functie van de maag en om het type gastritis (atrofisch, hyperzuur) te identificeren.

Pepsinogeen I wordt gesynthetiseerd door de cellen van de bodem en het lichaam van de maag en pepsinogeen II wordt gesynthetiseerd door cellen van alle delen van de maag en het bovenste deel van de twaalfvingerige darm. Daarom kunt u met de bepaling van de concentratie pepsinogeen I de toestand van het lichaam en de onderkant van de maag en pepsinogeen II beoordelen - alle delen van de maag.

Wanneer de concentratie van pepsinogeen I in het bloed wordt verlaagd, duidt dit op de dood van de hoofdcellen van het lichaam en de onderkant van de maag, die deze pepsine-voorloper produceren. Dienovereenkomstig kan een laag niveau van pepsinogeen I atrofische gastritis aangeven. Bovendien kan het niveau van pepsinogeen II tegen de achtergrond van atrofische gastritis lange tijd binnen de normale grenzen blijven. Wanneer de concentratie pepsinogeen I in het bloed wordt verhoogd, duidt dit op een hoge activiteit van de hoofdcellen van de bodem en het lichaam van de maag, en dus gastritis met een hoge zuurgraad. Een hoog gehalte aan pepsinogeen II in het bloed duidt op een hoog risico op maagzweren, omdat het aangeeft dat afscheidende cellen niet alleen actief enzymprecursoren produceren, maar ook zoutzuur.

Voor de klinische praktijk is de berekening van de verhouding pepsinogeen I / pepsinogeen II van groot belang, aangezien deze coëfficiënt de detectie van atrofische gastritis en een hoog risico op het ontwikkelen van maagzweren en maagkanker mogelijk maakt. Dus, met een coëfficiëntwaarde van minder dan 2,5, hebben we het over atrofische gastritis en een hoog risico op maagkanker. En met een verhouding van meer dan 2,5 - ongeveer een hoog risico op maagzweren. Bovendien maakt de verhouding van pepsinogeenconcentraties in het bloed het mogelijk om functionele spijsverteringsstoornissen (bijvoorbeeld tegen de achtergrond van stress, ondervoeding, etc.) te onderscheiden van echte organische veranderingen in de maag. Daarom is het momenteel bepalen van de activiteit van pepsinogenen met de berekening van hun verhouding een alternatief voor gastroscopie voor mensen die om wat voor reden dan ook deze examens niet kunnen halen.

De bepaling van pepsinogeenactiviteit I en II wordt getoond in de volgende gevallen:

  • Beoordeling van de toestand van het maagslijmvlies bij mensen die lijden aan atrofische gastritis;
  • Identificatie van progressieve atrofische gastritis met een hoog risico op het ontwikkelen van maagkanker;
  • Identificatie van een maagzweer en darmzweren;
  • Detectie van maagkanker;
  • Monitoring van de effectiviteit van de behandeling van gastritis en maagzweren.

Normaal gesproken is de activiteit van elk pepsinogeen (I en II) 4 - 22 μg / l.

In de volgende gevallen wordt een toename van het gehalte van elk pepsinogeen (I en II) in het bloed waargenomen:

  • Acute en chronische gastritis;
  • Zollinger-Ellison-syndroom;
  • Duodenumzweer;
  • Eventuele aandoeningen waarbij de concentratie zoutzuur in het maagsap wordt verhoogd (alleen voor pepsinogeen I).

Een afname van het gehalte van elk pepsinogeen (I en II) in het bloed wordt waargenomen in de volgende gevallen:
  • Progressieve atrofische gastritis;
  • Carcinoom (kanker) van de maag;
  • De ziekte van Addison;
  • Pernicieuze anemie (alleen voor pepsinogeen I), ook wel de ziekte van Addison-Birmer genoemd;
  • Myxedema;
  • Conditie na resectie (verwijdering) van de maag.

Cholinesterase (CE)

Onder dezelfde naam betekent "cholinesterase" gewoonlijk twee enzymen - echte cholinesterase en pseudocholinesterase. Beide enzymen zijn in staat acetylcholine te splitsen, een bemiddelaar in zenuwverbindingen. Echte cholinesterase is betrokken bij de overdracht van een zenuwimpuls en is in grote hoeveelheden aanwezig in hersenweefsel, zenuwuiteinden, longen, milt en rode bloedcellen. Pseudocholinesterase weerspiegelt het vermogen van de lever om eiwitten te synthetiseren en weerspiegelt de functionele activiteit van dit orgaan.

Beide cholinesterasen zijn aanwezig in het bloedserum en daarom wordt de totale activiteit van beide enzymen bepaald. Dientengevolge wordt de bepaling van cholinesterase-activiteit in het bloed gebruikt om patiënten te identificeren bij wie spierverslappers (geneesmiddelen, spierverslappers) een langdurig effect hebben, wat belangrijk is in de praktijk van een anesthesist om de juiste dosering van geneesmiddelen te berekenen en cholinerge shock te voorkomen. Daarnaast wordt de activiteit van het enzym bepaald om vergiftiging op te sporen door organofosforverbindingen (veel landbouwpesticiden, herbiciden) en carbamaten, waarbij de cholinesterase-activiteit afneemt. Ook wordt, bij afwezigheid van een vergiftigingsgevaar en geplande operatie, cholinesterase-activiteit bepaald om de functionele toestand van de lever te beoordelen.

Indicaties voor het bepalen van cholinesterase-activiteit zijn de volgende voorwaarden:

  • Diagnose en beoordeling van de effectiviteit van de behandeling van een leverziekte;
  • Detectie van vergiftiging door organofosforverbindingen (insecticiden);
  • Bepaling van het risico op complicaties tijdens geplande operaties met het gebruik van spierverslappers.

Normaal gesproken is de activiteit van cholinesterase in het bloed bij volwassenen 3.700 - 13.200 E / L bij gebruik van butyrylcholine als substraat. Bij kinderen vanaf de geboorte tot zes maanden is de enzymactiviteit erg laag, van 6 maanden tot 5 jaar oud - 4900 - 19800 U / L, van 6 tot 12 jaar oud - 4200 - 16300 U / L, en vanaf 12 jaar oud - zoals bij volwassenen.

Een toename van cholinesterase-activiteit wordt waargenomen bij de volgende aandoeningen en ziekten:

  • Hyperlipoproteinemia type IV;
  • Nefrose of nefrotisch syndroom;
  • Zwaarlijvigheid;
  • Diabetes mellitus type II;
  • Tumoren van de borstklieren bij vrouwen;
  • Maagzweer;
  • Bronchiale astma;
  • Exsudatieve enteropathie;
  • Geestelijke ziekte (manisch-depressieve psychose, depressieve neurose);
  • Alcoholisme;
  • Eerste weken van de zwangerschap.

Een afname van cholinesterase-activiteit wordt waargenomen bij de volgende aandoeningen en ziekten:
  • Genetisch bepaalde varianten van cholinesterase-activiteit;
  • Organofosfaatvergiftiging (insecticiden, enz.);
  • Hepatitis;
  • Levercirrose;
  • Congestieve lever op de achtergrond van hartfalen;
  • Leveruitzaaiingen in de lever;
  • Hepatische amoebiasis;
  • Ziekten van de galwegen (cholangitis, cholecystitis);
  • Acute infecties;
  • Longembolie;
  • Skeletspierziekten (dermatomyositis, dystrofie);
  • Voorwaarden na operatie en plasmaferese;
  • Chronische nierziekte;
  • Late zwangerschap;
  • Alle aandoeningen die gepaard gaan met een verlaging van het albumine gehalte in het bloed (bijvoorbeeld malabsorptiesyndroom, verhongering);
  • Exfoliatieve dermatitis;
  • Myeloma
  • Reuma;
  • Myocardinfarct;
  • Kwaadaardige tumoren van elke lokalisatie;
  • Bepaalde medicijnen nemen (orale anticonceptiva, steroïde hormonen, glucocorticoïden).

Alkalische fosfatase (alkalische fosfatase)

Alkalische fosfatase (ALP) is een enzym dat fosforzuuresters afbreekt en deelneemt aan het calcium-fosfor metabolisme in botweefsel en lever. De grootste hoeveelheid wordt gevonden in botten en lever en komt vanuit deze weefsels in de bloedbaan. Dienovereenkomstig is een deel van het alkalische fosfatase in het bloed van oorsprong uit het bot en een deel van de lever. Normaal komt er een beetje in de bloedbaan van alkalische fosfatase en de activiteit ervan neemt toe met de vernietiging van bot- en levercellen, wat mogelijk is bij hepatitis, cholestase, osteodystrofie, bottumoren, osteoporose, enz. Daarom is het enzym een ​​indicator voor de toestand van botten en lever.

De volgende aandoeningen en ziekten zijn indicaties voor het bepalen van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed:

  • Identificatie van leverlaesies geassocieerd met obstructie van de galwegen (bijvoorbeeld galsteenziekte, tumor, cyste, abces);
  • Diagnose van botziekten waarbij ze worden vernietigd (osteoporose, osteodystrofie, osteomalacie, tumoren en botmetastasen);
  • Diagnose van de ziekte van Paget;
  • Hoofdkanker van de alvleesklier en nieren;
  • Darm ziekte;
  • Evaluatie van de effectiviteit van behandeling van rachitis met vitamine D.

Normaal gesproken is de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed bij volwassen mannen en vrouwen 30 - 150 E / L. Bij kinderen en adolescenten is de enzymactiviteit hoger dan bij volwassenen vanwege actievere stofwisselingsprocessen in de botten. De normale activiteit van alkalische fosfatase in het bloed bij kinderen van verschillende leeftijden is als volgt:
  • Kinderen onder de 1 jaar: jongens - 80 - 480 eenheden / liter, meisjes - 124 - 440 eenheden / liter;
  • Kinderen van 1 tot 3 jaar: jongens - 104 - 345 eenheden / liter, meisjes - 108 - 310 eenheden / liter;
  • Kinderen van 3 - 6 jaar: jongens - 90 - 310 eenheden / liter, meisjes - 96 - 295 eenheden / liter;
  • Kinderen van 6 - 9 jaar: jongens - 85 - 315 eenheden / liter, meisjes - 70 - 325 eenheden / liter;
  • Kinderen van 9 - 12 jaar: jongens - 40 - 360 eenheden / liter, meisjes - 50 - 330 eenheden / liter;
  • Kinderen van 12 - 15 jaar: jongens - 75 - 510 eenheden / liter, meisjes - 50 - 260 eenheden / liter;
  • Kinderen van 15 - 18 jaar: jongens - 52 - 165 eenheden / liter, meisjes - 45 - 150 eenheden / liter.

Een toename van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Botziekten met verhoogd botverval (ziekte van Paget, ziekte van Gaucher, osteoporose, osteomalacie, kanker en botmetastasen);
  • Hyperparathyreoïdie (verhoogde concentratie bijschildklierhormonen in het bloed);
  • Diffuse giftige struma;
  • Leukemie;
  • Rachitis;
  • Genezingsperiode fractuur;
  • Leverziekten (cirrose, necrose, kanker en levermetastasen, besmettelijk, toxisch, hepatitis van het geneesmiddel, sarcoïdose, tuberculose, parasitaire infecties);
  • Blokkade van de galwegen (cholangitis, stenen van het galkanaal en galblaas, tumoren van het galkanaal);
  • Tekort aan calcium en fosfaten in het lichaam (bijvoorbeeld door verhongering of ondervoeding);
  • Cytomegalie bij kinderen;
  • Infectieuze mononucleosis;
  • Long- of nierinfarct;
  • Premature baby's;
  • Derde trimester van de zwangerschap;
  • De periode van snelle groei bij kinderen;
  • Intestinale ziekten (colitis ulcerosa, enteritis, bacteriële infecties, enz.);
  • Levertoxische geneesmiddelen (methotrexaat, chloorpromazine, antibiotica, sulfonamiden, grote doses vitamine C, magnesiumoxide).

Een afname van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Hypothyreoïdie (tekort aan schildklierhormoon);
  • Scheurbuik;
  • Ernstige bloedarmoede;
  • Kwashiorkor;
  • Tekort aan calcium, magnesium, fosfaten, vitamine C en B12;
  • Overtollige vitamine D;
  • Osteoporose;
  • Achondroplasia;
  • Cretinisme;
  • Erfelijke hypofosfatasie;
  • Bepaalde medicijnen nemen, zoals azathioprine, clofibraat, danazol, oestrogenen, orale anticonceptiva.

Auteur: Nasedkina A.K. Biomedisch onderzoeksspecialist.

Het Is Belangrijk Om Bewust Te Zijn Van Vasculitis